N,O,H,C,P *Nimetage ja kirjeldage lühidalt valgumolekuli (primaarsturktuurist) kõrgemat järku ruumilisi struktuure. *Milliste oluliste keemiliste ühendite koostises on meie organismis lämmastik (N)? Aminohapped, valgud, nukleotiidid ja nukleiinhapped. *Loetle jõud, mis hoiavad valgu kolmandat järku struktuuri koos. (Tertsiaar struktuur). 1)Elektrostaatilised jõud laengut kandvate osakeste vahel. 2)Hüdrofoobsed ja hüdrofiilsed toimed. 3)Vesiniksidemed. 4)Disulfiidsillad. *Hüdrofiilseteks nimetatakse aineid, mis lahustuvad vees. Hüdrofiilsed ained märguvad, punduvad ja/või lahustuvad. *Milliseid lahuseid tähistatakse mõistega puhverlahus? On sellised lahused, mis säilitavad oma H-ioonide konsentratsiooni (pH-väärtuse) püsivana vaatamata teatud hulga happe või leelise lisamisele või lahjendamisele. Puhverlahuse tüübid: - nõrk hape ja tema sool tugeva alusega/ - nõrk alus ja tema sool tugeva happega.
konformatsiooniline entroopia (ebasoodne) hüdrofoobne efekt (soodne) Soodne H jaguneb: soolasillad molekulisisesed H sidemed van der Waalsi interaktsioonid disulfiidsillad Hüdrofoobne efekt on seotud veemolekulide entroopia kasvuga hüdrofoobsete aminohappejääkide Disulfiid sillad ei määra valgu pakkumisel valgugloobuli sisemusse ruumilist struktuuri kuid stabiliseerivad seda Tm temperatuur mille juures on 50% valgumolekulidest denatureerunud
Albumiin: 34-50 g/l Funktsioonid: · kaitsefunktsioon (immuuboglobuliinid) · ensümaatiline funktsioon · (nõrk) puhver, pH aäilitamine · proteaaside inhibeerimne (hoiab aktiivsust tasakaalus, väldib nende liigset valkude lõhustamist) · antioksüdatiivne funktsioon · transport- albumiinid. -globuliine struktuur. Molekulil on kaks kergahelat (L-ahel) ja kaks raskahelat (H-ahel). Molekuli stabiliseerivad ahelatevahelised disulfiidsillad ja hüdrofoobsed sidemed. Ahelatel on varieeruvad ja konstantsed regioonid. Fab on antigeeni sidumise regioon, Fc interakteerub immuunsüsteemi teise konplemendiga. ,,Hing" lubab raskahelatel igas suunas käänduda. Di-, tri- ja pentameersed vormid koosnevad 2,3 ja 5-st monomeerist ja seondavast ahelast.
kiulised. Need on kollageenid, keratiinid, müosiinid jt. Globulaarvalgud on korrapäratu keraja molekuliga ja sageli vees lahustuvad. Nende hulka kuuluvad kõik ensüümid, hapnikku transportivad valgud, valgulised hormoonid, antikehad jt, organismidele väga tähtsad valgud. Ainult kindla struktuuriga valgu molekulil on elusrakule vajalikud keemilised omadused. Valkude ruumiline struktuur on aga ebapüsiv. Välja arvatud väga tugevad kovalentsed disulfiidsillad tsüsteiini jääkide vahel, fikseerivad valgu struktuuri suhteliselt nõrgad jõud: vesiniksidemed, ioonilised sidemed ja hüdrofoobne vastastikmõju. Hüdrofoobset vastastikmõju põhjustab süsivesinikahelate nõrk omavaheline tõmbumine. Temperatuuri tõstmine lõhub nõrgad sidemed ja valgud kaotavad oma bioloogilise aktiivsuse, näiteks võima katalüüsida keemilisi reaktsioone. Vees lahustuvad valgud moodustavad kolloidlahuseid
Peptiidahela kõrvuti paiknevad lõigud võivad olla kas ühe- või vastaassuunalised. Vastavalt sellele eristatakse β-struktuuri paralleelset ja antiparalleelset vormi. 12. Valgu tertsiaarne struktuur – mõiste, aminohappejääkide külgahelate omadustest tulenevad tegurid, mis määravad antud valgu tertsiaarstruktuuri: elektrostaatilised jõud, vesiniksidemed, hüdrofoobsed ja hüdrofiilsed vastastikused toimed, disulfiidsillad: Tertsiaalse struktuuri all mõistetakse igale valgule spetsiifilist viisi polüpeptiidahela kokku pakkimiseks, mille tulemsena tekib stabiilne, valgu bioloogilisi funktsioone täita võimaldav ruumiline konformatsioon. See kokkupakkimise viis ei ole juhuslik, vaid tuleneb otseselt aminohapete jääkide järjestusest polüpeptiidaehlas, st primaarstruktuurist. Jõud, mis tingivad igale valgule spetsiifilise kokkupakkimise viisi, tulenevalt peamiselt
apolaarsed jäägid asetsevad ainult lehe ühel küljel, ainult üks külg peab olema kaitstud vee eest. Seega antiparalleelse -leht struktuuriga valgud võivad koosneda minimaalselt kahest lehest. metalli ja disulfiidi-rikkad valgud harilikult alla 100 jäägi, konformatsioon tugevalt mõjutatud metalli aatomitest ja disulfiidsildadest. Need valgud muutuvad ebastabiilseks kui eemaldada metallid või taandada disulfiidsillad. Globulaarsete valkude pakkimise astmed: 1) kiire ja pöörduv lokaalsete sekundaarsete struktuuride moodustumine 2) domeenide moodustumine kooperatiivse agregatsiooni teel pakkimistsentrite ümber 3) esmase gloobuli teke ühendatud domeenidest 4) domeenide konformatsiooni täpsustamine 5) lõplik valgu monomeer LIISI KINK 20
OH OH O OH P O HO HO HO OH OH Disulfiidsildade vahetamine. Kui palju tsüsteiinijääke, siis võivad disulfiidsillad tekkida erinevate paaride vahel. Sild võib moodustuda valede tsüsteiinide vahel valgu kokkupakkimisel, tekib vale konformatsiooniga, isomeraas vahetab sillad ära, et oleks õige koha peal. Fosfoglükomutaas Glc-1-PGlc-6-P EC 6. Ligaasid Katalüüsivad liitumisreaktsioone, kasutatakse fosfoanhüdriidsideme hüdrolüüsi energiat. Reaktsiooniga kaasneb ATP hüdrolüüs või mõne muu nukleotiidtrifosfaadi hüdrolüüs, aga midagi ATP-st ei kanta summaarselt üle
Peptiidside kahe aminohappe vahel moodustub ühe aminohappe aminorühma ja teise aminohappe karboksüülrühma reageerimisel. Peptiidsideme moodustumisel eraldub vee molekul. Valkude funktsiooni seisukohalt on oluline nende ruumiline struktuur. Polüpeptiidahela primaarstruktuuri kirjeldab tema aminohappelin järjestus. Polüpeptiidahelasse lülitunud aminohapped võivad molekulisiseselt omavahel mitmel viisil interakteeruda (moodustuvad vesiniksidemed ja disulfiidsillad, mittepolaarsete gruppide vahel tekivad hüdrofoobsed interaktsioonid, olulised on ka Van der Waalsi interaktsioonid lähestikku paiknevate aatomite vahel). Polüpeptiidahelate sekundaarstruktuuris on kõige tavalisemaks -heeliksite (-helixes) ja -lehede (-sheets) moodustumine vesiniksidemete abil. Vesiniksidemed tekivad lähestikku paiknevate peptiidsidemete vahel. Valgu üldine konformatsioon on tagatud aga polüpeptiidi tertsiaar- ja/või kvaternaarstruktuuri tekke kaudu
Peptiidside kahe aminohappe vahel moodustub ühe aminohappe aminorühma ja teise aminohappe karboksüülrühma reageerimisel. Peptiidsideme moodustumisel eraldub vee molekul. Valkude funktsiooni seisukohalt on oluline nende ruumiline struktuur. Polüpeptiidahela primaarstruktuuri kirjeldab tema aminohappelin järjestus. Polüpeptiidahelasse lülitunud aminohapped võivad molekulisiseselt omavahel mitmel viisil interakteeruda (moodustuvad vesiniksidemed ja disulfiidsillad, mittepolaarsete gruppide vahel tekivad hüdrofoobsed interaktsioonid, olulised on ka Van der Waalsi interaktsioonid lähestikku paiknevate aatomite vahel). Polüpeptiidahelate sekundaarstruktuuris on kõige tavalisemaks -heeliksite (-helixes) ja -lehede (-sheets) moodustumine vesiniksidemete abil. Vesiniksidemed tekivad lähestikku paiknevate peptiidsidemete vahel. Valgu üldine konformatsioon on tagatud aga polüpeptiidi tertsiaar- ja/või kvaternaarstruktuuri tekke kaudu
annaabi.ee 
