moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Valgu molekulis on peptiidsidemetega ühendatud sadu või tuhandeid aminohappejääke. (Viikmaa, Hein 2003: 33) 4 2. VALKUDE STRUKTUURITASEMED 2.1. Primaarstruktuur Primaarstruktuuris seob aminohappejääke polüpeptiidahelaks kovalentne peptiidside. Paljud valgud sisaldavad ka kahe tsüsteiinjäägi baasil formeerunud kovalentseid disulfiidsidemeid (disulfiidsildu), mis on kas ahelasisesed või ahelatevahelised. Disulfiidsidemed esinevad enamikes sekreteeritavates ja membraansetes valkudes. Primaarstruktuur on aluseks valkude põhifunktsioonidele. (Zilmer jt 2001: 44-46) Joonis 2.1 Primaarstruktuuri mudel. 2.2. Sekundaarstruktuur Sekundaarstruktuur on peamiselt vesiniksideme abil fikseeritudruumikujund. Selle põhivormideks on -heeliks ja -struktuur. -heeliksit iseloomustab polüpeptiidahela
mitmesugused keemilised omadused. Kahe aminohappe omavahelisel reageerimisel moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Valgu molekulis on peptiidsidemetega ühendatud sadu või tuhandeid aminohappejääke (Viikmaa, Hein 2003: 33). 1.1.3. Valkude struktuuritasemed Primaarstruktuuris seob aminohappejääke polüpeptiidahelaks kovalentne peptiidside. Paljud valgud sisaldavad ka kahe tsüsteiinjäägi baasil formeerunud kovalentseid disulfiidsidemeid (disulfiidsildu), mis on kas ahelasisesed või ahelatevahelised. Disulfiidsidemed esinevad enamikes sekreteeritavates ja membraansetes valkudes. Primaarstruktuur on aluseks valkude põhifunktsioonidele. (Zilmer jt 2001: 44-46). Sekundaarstruktuur on peamiselt vesiniksideme abil fikseeritud ruumikujund. Selle põhivormideks on -heeliks ja -struktuur. -heeliksit 5
Nad vahendavad raku vastust väga erinevatele signaalmolekulidele: hormoonid, neurotransmitterid, lokaalsed mediaatorid. Neile retseptoritele on iseloomulik 7 transmembraanse domääni olemasolu, s.t. et polüpeptiidahel käib 7 korda edasi-tagasi läbi plasmamembraani. Retseptori rakuvälised osad võivad olla glükosüleeritud. Need rakuvälised aasad sisaldavad ka kahte tsüsteiinijääki, mis moodustavad disulfiidsidemeid, mis stabiliseerivad retseptori struktuuri. Kokkuvõtvalt saab G-valguga seotud retseptorid jagada kuude klassi, põhinedes järjestuste homoloogial ja funktsionaalsetel sarnasustel: · A-klass (või 1. klass) (rodopsiini-laadsed) · B-klass (või 2. klass) (sekretiini retseptori perekond) · C-klass (või 3. klass) (metabotroopse glutamaadi retseptor) · D-klass (või 4. klass) (seente paljunemisferomoonide retseptorid) · E-klass (või 5. klass) (cAMP retseptorid)
Denaturatsioon-valgu bioaktiivuse kadumine ( temperatuur, vibratisoon, ultraheli, keskkonna pH, ioniseeriv kiirgus) Renaturatsioon-fibrille rohkem, kui vanemal loomal. Valgu bioaktiivuse taastamine 5. Valkude primaarstruktuur Primaarstruktuur on kovalentne peptiidsidemetega seotud aminohappejääkide kindel järjestus antud valgu polüpetiidahelas(-tes) . Aminohappejääke seob polüpeptiidahelaks kovalentne peptiidside. Paljudes valkudes esineb ka kovalentseid disulfiidsidemeid (S-S sidemeid). Need tekivad endoplasmaatilises retiikulumis, esinedes nii enamikes sekreteerivates ja membraansetes valkudes. Disulfiidsidemed luuakse kahest tsüsteiinjäägist - ahelasisesed (tugevdavad primaarstruktuuri) või ahelatevahelised (aitavad siduda polüpeptiidahelaid).Peptiidsidemed ja disulfiidsidemed on kovalentsed. Valkude primaarstruktuur on molekulaaraluseks: - valkude spetsiifilisusele/mitmekesisusele - kõrgemate struktuuritasemete kujunemisele
Erinevad aminohapped seonduvad omavahel lisaks peptiidsidemetele, mis moodustab valgu selgroo, ka erinevate keemiliste sidemete varal, mille abil moodustub valgu ruumiline struktuur. Eriline tähtsus on siinjuures vesiniksidemetel (H - sidemed). Peptiidsidemes on olemas nii H - sideme doonor kui aktseptor, mis osalevad valgu sekundaarstruktuuri moodustamisel. Väga olulised valkude ruumilise struktuuri tekkel on tsüsteiinjääkidel, mis moodustavad stabiilseid disulfiidsidemeid ja nende abil hoitakse valgu ruumiline struktuur stabiilsena. Aminohapped jaotuvad mitmesse klassi vastaval oma keemilisele koostisele ja omadustele. Siinkohal nimetan ainult klassid vastavalt laengule, mis on olulised valkude ruumilise struktuuri tekkel: Laetud aminohapped e. hüdrofiilsed aminohapped, mis jagunevad omakorda happelisteks ja aluselisteks vastavalt külgahela laengule. Laetud aminohapped osalevad valgu seondumisel teiste molekulidega ja nad on enamasti valgu ruumilises
aminohapete külgahelad. Valguahela otsad on erinevad – algus on N-terminus (-NH2) ja lõpp C-terminus (-COOH). AH erinevad keemilised omadused tulenevad erinevatest külgahelatest. Valgud ühenduvad omavahel ka vesiniksidemete abil – moodustub valgu ruumiline struktuur. Peptiidsidemes on nii H-sideme doonor kui akseptor, mis osalevad valgu sekundaarstruktuuri moodustumisel. Väga olulised ruumilise struktuuri tekkel on ka tsüsteiinijääkidel, mis moodustavad disulfiidsidemeid – need hoiavad ruumilise struktuuri stabiilsena. Laengu alusel jaotatakse AH-d: laetud aminohapped ehk hüdrofiilsed jagunevad omakorda happelisteks ja aluselisteks (vastavalt külgahela laengule). Osalevad valgu seondumisel teiste molekulidega ja on struktuurist väljaspool. Apolaarsed ehk hüdrofoobsed laetud rühmadeta. Esinevad ruumilise struktuuri sisemuses ja on üksteise läheduses Valkude sünteesijärgne modifikatsioon:
annaabi.ee 
