sokolaadi ja muude toiduainete valmistamisel. Proteaas, mis lõhub valke. Seda kasutatakse liha pehmendamiseks, kala nülgimiseks, loomanahalt karvade eemaldamiseks ning pesupulbrite koostisosana. Markerensüümid Markerensüümid on olulised haiguste kindlakstegemisel. Kui markerensüüm ilmub verre, on tegu vastava koe kahjustusega, kust ensüüm pärit on. Tähtsamad markerensüümid on: kreatiini kinaas (CK), laktaadi dehüdrogenaas (LDH), aspartaadi aminotransferaas (AST), alaniini aminotransferaas (ALT), aluseline fosfataas (ALP), happeline fosfataas (ACP), plasma koliini esteraas (PChE). vm - maksimaalne substraadi kontsentratsioon reaktsiooni kiiruses. Km- michaelise konstant (mol/l) G- gibsi vabaenergia Reaktsiooni kiirust saab muuta: substraadi kontsentratsiooniga, ensüümi kontsentratsiooniga, temperatuuriga Allosteeriline ensüüm- Inhibiitorid- ained, mis võimaldavad vähendada reaktsiooni kiirust (pidurdavad reaktsiooni)
koensüümi aldehüüdi vahel. Püridoksaalfosfaat osaleb reaktsioonides, mis on seotud α-aminohapete metabolismiga. Vastav aminorühm moodustab katalüütilise tsükli käigus omakorda koensüümiga Schiffi aluse, mis stabiliseerib mitmesuguseid vaheolekuid. Schiffi aluse moodustamine on pööratav protsess vesilahuses. Süsinik- hapniku vaheline kaksikside võib lihtsalt asenduda süsinik-lämmastik kaksiksidemega. Püridoksaalfosfaadiga seotud ensüümid on näiteks aspartaadi aminotransferaas ja seriini hüdroksümetüültransferaas. Aspartaadi aminotransferaas on ensüüm, mis kuulub aminorühma vahetajate hulka. Seriini hüdroksümetüültransferaas on seotud aminohapete metabolismiga ja vastav reaktsioon on oluliseks süsiniku allikaks tetrahüdrofolaadi seoselistele süsiniku ülekande reaktsioonidele. Aminotransferaaside nagu ka teiste püridoksaalfosfaati sisaldavate ensüümide korral on koensüüm seotud Schiffi alusena ensüümi lüsiini jäägiga. Katalüüs algab α-
Kusihape UA 90 EEK Uurea Urea 90 EEK Kreatiniin Crea 90 EEK C-reaktiivne valk CRP 90 EEK Reumatoidfaktor RF 90 EEK Anti-streptolüsiin O ASO 90 EEK Aspartaadi aminotransferaas AST (GOT) 90 EEK Alaniini aminotransferaas ALT (GPT) 90 EEK Amülaas Amyl 90 EEK Protrombiin 90 EEK Türotropiin TSH 150 EEK Vaba türoksiin fT4 150 EEK
Ainult glutamaadilt saab aminorühma eemaldada NH + vomris. Teistelt aminohapetelt tuleb NH3 üle kanda glutamaadile. Transamiinimine on aminohapete metabolismi keskne protsess. See on aminohapete lõhustumise esimene etapp. Transamiinimine on -aminorühma ülekanne -aminohappelt -ketohappele. Aminorühma loovutanud aminohappest tekib talle vastav ketohape, aminorühma vastu võtnud -ketohappest tekib talle vastav -aminohape. Ensüümiks on aminotransferaas. Inimorganismis on aminorühma vastuvõtjaks enamasti -ketoglutaraat, millest tekib glutamaat. Inimorganismi peamised aminotranferaasid on aspartaadi aminotransferaas ja alaniini aminotransferaas. Oksüdatiivne desamiinimine on aminohappelt aminogrupi elimineerimine ammoniaagi vormis. Aminohappest tekib - ketohape, mida saab kasutada nii aminohaoete biosünteesiks kui lõhustumisekstsitraaditsükli vahendusel energia saamise eesmärgil
Seega transamiinimise kataboolne roll on teiste aminohapete aminorühma kanaliseerimine glutamaati, kuna glutamaat on hõlpsasti kasutatav mitmetes metaboolsetes protsessides. Blutamaat on inimkeha keskne aminohape, aminohapete metabolismi seisukohalt. 7. Aminotransferaasid: biokeemilis-meditsiiniline taust. Transamiinimist viivad läbi aminotransferaasid. Inimkehas domineerivad kaks, mis viivad läbi peaaegu kõikide aminohapete transamiinimise (v.a Lys ja Thr). Need on aspartaadi aminotransferaas (AST) ja alaniini aminotransferaas (ALT).Mõlemad katalüüsivad vastavalt aspartaadilt ja alaniinilt aminorühma ülekannet α-ketoglutaraadile ning moodustub glutamaat. Aspartaadi puhul moodustub veel oksaloatsetaat ja alaniini puhul püruvaat. Teiste aminohapete aminotransferaaside tase ja roll on märksa tagasihoidlikum. Aminotransferaaside toimes on oluline roll püridoksaalfosfaadil (vitamiin B 6 derivaat). Transamiinimisreaktsioonide tasakaalukonstant on ühe lähedal. See tähendab, et
desamiinimine TRANSAMIINIMINE · Transamiinimine on aminohapete metabolismi keskne protsess: · Aminohapete lõhustumise esimene etapp · Kasutatakse asendatavate aminohapete biosünteesiks · Transamiinimine on -aminorühma ülekanne -aminohappelt - ketohappele: · Aminorühma loovutanud aminohappest tekib talle vastav ketohape, aminorühma vastuvõtnud -ketohappest tekib talle vastav -aminohape · Ensüümiks on aminotransferaas( aspartaadi aminotransferaas ja alaniini aminotransferaas) Inimorganismis on aminorühma vastuvõtjaks enamasti -ketoglutaraat, millest tekib glutamaat. PLP kõige tähtsam funktsionaalne rühm on aldehüüdrühm, mis moodustab aminohapetega vaheühendeid, mida kutsutakse Schiffi alusteks ( neis on side CH=N- ) OKSÜDATIIVNE DESAMIINIMINE · Oksüdatiivne desamiinimine on aminohappelt aminogrupi elimineerimine ammoniaagi vormis:
LDH5 MMMM 2+ 4+ 4+ · Eristatakse elektroforeetilise liikuuse alusel. · LDH5 ilmumine verre maksa või lihaskoe lahjustused · LDH1 /LDH2 müokardiinfarkt Pankrease amülaas ja lipaas On akuutse kõhuvalu diagnoostika markerensüümid. Nende seerumtase tõused tugevasti akuutse pankreatiidi puhul, sooleinfarkti ja soolemulgustuse puhul. Aspartaadi aminotransferaas (AST) ja alaniini aminotransferaas (ALT) Nad on aminorühma ülekannet katalüüsivad AH metabolismi võtmeensüümid. Aminorühma ülekanne on mahukam maksas -> AST ja ALT on maksakahjustuse markerid. Neid on ka skeletilihastes, südamelihastes ja neerudes -> meakeriteks ka lihaskahjustustele. Aluseline fosfolaas (ALP) ja happeline fosfataas (ACP) ALP lõhustab fosfomonoestrid aluselises kkonnas. Kofaktroiks on Zn ja Mg.
· Seostuvad kovalentselt · Väga reaktiivsed ja võivad seostuda ka mitte-märklaud rakkudega · Osad AB on pöörduvad inhibiitorid. Näiteks sulfaniilamiid, mis inhibeerib foolhappe sünteesi. Foolhape on vajalik mõningate mikroobide kasvuks. · Nad on konkureerivad inhibiitorid ja seostuvad mittekovalentselt · Vähem kõrvaltoimeid kuid nende toime on lühiajalisem Ensüüm Patoloogiline seisund Alaniini aminotransferaas Hepatiit Aspartaadi aminotransferaas Infarkt ja hepatiit Alkaalne fosfataas Maksa- ja luuhaigused Kreatiini kinaas Südame infarkt Amülaas Kõhunäärmehaigused Happeline fosfataas Eesnäärmevähk · tööstuslikud kasutusalad · Proteaasid - Esinevad naturaalselt kõikides organismides. Katalüüsivad
12 aminorühma vastuvõtnud -ketohappest aga tema aminohappeline analoog. Enamasti on aminorühma vastuvõtjaks -ketoglutaraat, millest tekib glutamaat. Võibki öelda, et transamiinimise katalüütiline roll on teiste aminohapete aminorühma kanaliseerimine glutamaati. Transamiinimist viivad läbi aminotransferaasid rakusisesed ensüümid. Kõige tähtsamad on aspartaadi aminotransferaas (ASP) ja alaniini aminotransferaas (ALT). Aminotransferaaside toimemehhanismis on oluline roll nende koensüümil püridoksaalfosfaadil (vit. B6 derivaat). Transamiinimine võib teostada nii kataboolset aminohapete aminorühma eemaldamist kui ka aminohapete biosünteesi aminorühma ülekande abil vastavatele -ketohapetele. · Oksüdatiivne desamiinimine aminohappelt aminogrupi elimineerimine ammoniaagi vormis
6. fosfoenoolpüruvaat + erütroos-4-fosfaat fenüülalaniin 6. Alaniini, aspartaadi ja glutamaadi üheetapiline biosüntees. Kõik aminohapped on sünteesitavad glükolüüsi, TCA tsükli või pentoosfosfaadi raja vaheühenditest. Süntees leiab aset tsütosoolis ja/või mitokondris. Substraatideks on oksaalatsetaat, püruvaat ja alfa-ketoglutaraat. Aspartaadi aminotransferaasi abil viiakse aminorühm glutamiinilt oksaalatsetaadile ja tekib aspartaat ja alfa-ketoglutaraat. Alaniini aminotransferaas viib aminorühma glutamiinilt püruvaadile ja tekib alatiin ja alfa-ketaglutaraat. Kõik käib läbi PLP. 7. Glutamaadi perekonna aminohapete biosüntees. -ketoglutaraat on tsitraaditsükli vaheühend, mille kaudu on glutamaadi süntees seotud tsitraaditsükliga. 1. Glutamaadi süntaas peamine rada bakterites ja taimedes; puudub loomadel. 2. L-glutamaadi dehüdrogenaas (kõigis organismides) 3. -ketoglutaraadi transamineerimine 8
annaabi.ee 
