(hemoglobiin) Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keem sid katkevad ning valk kaotab oma kõrgemat järku struktuurid, seda nimetatakse denaturatsiooniks. Lisaks temperatuurile võivad valke denatureerida ka mehhaanilised tegurid, happed, raskmetalliühendid, ioniseeriv ja UV kiirgus. Aminohappejääkidevahelised peptiidsidemed denaturatsiooni käigus ei katke. Denatureeriva mõju lakkamisel võivad valgud taastada sekundaar ja tertsiaalstruktuuri, seda pöördprotsesse nim renaturasiooniks. Valgud võivad ühineda ka teiste org ainetega, mood liitvalgud: Valgukompleks nukleiinhapetega nim nukleoproteiinideks (eukarüootide kromosoomid) Lipiidedega lipoproteiionid(rakumembraani koostis) Oligosahhariididega glükoproteiionid(membraan) 1) Valkude ensümaatiline funktsioon: Ensüümis reageerivad biokeemiliste reaktsioonide kiirust, ensüümid on VÄGA spetsiifilised.
energia saamise eesmärgil (ATP süntees). Lämmastik - aminohapetes, nukleiinhapaetes. Biomolekulide C-skeletti täiendav, mitmekesistav ja reaktsioonivõimet tõstev element. Fosfor - osaleb makroergiliste sidemete moodustamises (ATP sünteesil). Nukleiinhapetes, fosfolipiidides. Väävel - naha, juuste ja küünte valkudes. Ah, koensüümide vitamiinide koostises. -S-S- side (disulfiidside), mis tagab paljude valkude ja ensüümide sekunaar- ja tertsiaalstruktuuri. Biomolekulid: Sahhariidid, lipiidid, valgud, nukleiinhapped. Biomeolekulid ei esine väljaspool elusorganisme. Nimetatakse ka makromolekulideks. Molekul - aine väikseim osake, mis võib iseseisvalt eksisteerida ja millel on aintud aine keemilised omadused. Aatom - keemilise elemendi väikseim osake, elektriliselt neutraalne. Aatomituum - positiivse laenguga aine tihe kogum aatomi keskosas, koosneb prootonitest, neutronitest ja elektronidest
(hemoglobiin). Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keem sid katkevad ning valk kaotab oma kõrgemat järku struktuurid, seda nimetatakse denaturatsiooniks. Lisaks temperatuurile võivad valke denatureerida ka mehhaanilised tegurid, happed, raskmetalliühendid, ioniseeriv ja UV kiirgus. Aminohappejääkidevahelised peptiidsidemed denaturatsiooni käigus ei katke. Denatureeriva mõju lakkamisel võivad valgud taastada sekundaar ja tertsiaalstruktuuri, seda pöördprotsesse nim renaturasiooniks. Valgud võivad ühineda ka teiste org ainetega, mood liitvalgud: Valgukompleks nukleiinhapetega nim nukleoproteiinideks (eukarüootide kromosoomid) Lipiidedega lipoproteiionid(rakumembraani koostis) Oligosahhariididega glükoproteiinid(membraan) Funktsioon: 1) Valkude ensümaatiline funktsioon: Ensüümis reageerivad biokeemiliste reaktsioonide kiirust, ensüümid on VÄGA spetsiifilised. Mõnede
suunavad chapperonid. Aminohapete hüdrofoobsed radikaalid paigutuvad struktuuri sisse, hüdrofiilsed aga pinnale. Tertsiaalstruktuuri fikseerivad amino- hapete radikaalide vahelised, peamiselt mittekovalentsed sidemed: 3 1) Elektrostaatilised vastastikmõjud ehk ioonsidemed 2 2) Vesiniksidemed 4 3) Hüdrofoobsed vastastikmõjud 1 4) Kovalentsed disulfiidsidemed
Regulaatorgeenid kontrollivad struktuurgeenide avaldumist. Osa neist kodeerib vähesel hulgal sünteesitavaid tuuma regulaatorvalke. Geeni regulatsioon 1) RNA baasil kui palju RNA-d sünteesida, kas sünteesida. 2) RNA ja valgu üleminek kas võtta sünteesitud RNA kasutusele. 3) Valk on sünteesitud, kui miks sünteesitud valku kasutada ei saa: võib puududa koeensüüm või pole komponentne (komplementaarne?) tertsiaalstruktuuri jaoks. 20. Geenitehnoloogia Geenitehnoloogia ehk tehnogeneetika - biotehnoloogia haru, mis tegeleb geenide ülekandmisega ühest organismist teise. Geenitehnoloogia abil püütakse taimesortide ja loomatõugude aretamist kiiremaks ja rahaliselt kasutoovamaks muuta. Geneetilise muundamise käigus paigutatakse üks või mitu geeni ühest organismist teise, kusjuures geene on võimalik üle kanda omavahel mittesuguluses olevate organismide vahel nt.
ruumiline konformatsioon. See kokkupakkimise viis ei ole juhuslik, vaid tuleneb otseselt aminohapete jääkide järjestusest polüpeptiidaehlas, st primaarstruktuurist. Jõud, mis tingivad igale valgule spetsiifilise kokkupakkimise viisi, tulenevalt peamiselt polüpeptiidahelasse kuuluvate aminohapete radikaalide omadustest ning on seotud nii nende radikaalide vastastikuste toimetega kui ka keskkonna mõjuga neile. Peamised tegurid, mis tertsiaalstruktuuri tekkimise ja püsimise kindlustavad, on järgmised: 1) Elektrostaatilised jõud laengut kandvate osakeste vahel. Erinevate aminohapete radikaalid võivad kanda kas sama- või erinimelisi laenguid. Vastavalt sellele, olles polüpeptiidahela koostises, mõjutavad nad selle kokkupakkimise viisi – samanimelist laengut kandvad ahela piirkonnad tõukavad üksteisest eemale, erinimelised aga tõmbuvad lähestikku. 2) Hüdrofoobsed ja hüdrofiilsed toimed
annaabi.ee 
