2. Hape-alus katalüüsi põhimõte, ,,spetsiifiline" ja ,,üldine" hape-alus katalüüs. Seriinproteaasid - esindajad, ,,katalüütiline triaad" ja selle roll katalüüsis. · "Spets"Happe-alus katalüüsis osaleb kas H+ või OH-, mis difundeerub katalüütilissse tsentrisse. · "Üldises"Happe-alus katalüüs hõlmab teisi happeid ja aluseid peale H+ ja OH- · Muud happed-alused soodustavad H+ õlekannet siirdeseisundis · Üldine happe-alus katalüüs kiirendab reaktsiooni kuni 100 korda. a) spetsiifilise katalüüsi puhul ei sõltu kiiruskonstant puhvri kontsentratsioonist. b) Üldise puhul sõltub, sest puhver võib toimida prootoni doonori või aktseptorina. Üldise happe-alus katalüüsi ensüümi ioniseeruvate rühmade aktiivsus prootoni ülekandes siirdeseisundis on suurim pKa läheduses.
.. ...realiseerub substraadi molekulaarse äratundmise tulemusena Ensüümi aktiivtsenter... ...on ensüümi molekuli piirkond, kus substraat interakteerub teatavate aminohapete (keskmiselt 3 ... 4) radikaalidega. Substraat seotakse ensüümi aktiivtsentrisse nõrkade jõudude toimel - H-sidemed - van der Waalsi interaktsioonid - ioonsed sidemed - hüdrofoobsed interaktsioonid Ensüümid alandavad aktivatsiooni vaba-energiat (G ±), kuna seovad siirdeseisundis substraati (X ± ) tugevamini kui lähteolekus substraati. Ensüümide toime molekulaarse mehhanismi mudelid * luku-võtme mudel (E aktiivtsenter = lukk, S = võti). * indutseeritud sobivuse mudel (S kutsub E aktiivtsentris esile konformatsiooni muutusi, tänu millele tekibki ES kompleks). SIIRDESEISUND on reaktsioonikoordinaadi kõrgeim punkt, substraadi molekuli aktiveeritud vorm, milles ta reaktsiooni siseneb.
1. Kovalentne analüüs. E ja S moodustavad kovalentseid sidemeid ühes või mitmes reaktsiooniahela punktis, tagab reaktsioonikiiruse tõusu. (Katalüüsita: BX + Y BY + X) BX + Y + E E:B + X + Y E + BY + X. Nukleofiilse katalüüsi puhul ensüümi mõni nukleofiilne tsenter atakeerib substraadi elektrofiilset tsentrit. Elektrofiilne katalüüs esineb harva, siis osalevad koeensüümide elektrofiilsed tsentrid. 2. Happe-aluse katalüüs on katalüüs, mille puhul siirdeseisundis kantakse üle üks prooton. Spetsiifilises katalüüsil + - osaleb kas H või OH , mis difundeerib katalüütilisse tsentrisse. Spetsiifilise katalüüsi puhul ei sõltu näiv + - kiiruskonstant puhvri kontsentratsioonist. Üldine katalüüs hõlmab ka teisi happeid ja aluseid peale H ja OH , kiirendab reaktsiooni kuni 100 korda
hüdroksüül, imidasool, tiool) atakeerib substraadi elektrofiilset tsentrit (fosforüül-, atsüül-, glükosüülrühm). Elektrofiilne katalüüs esineb väga harva, siis osalevad koensüümide elektrofiilsed tsentrid. 2. Hape-alus katalüüsi põhimõte, ,,spetsiifiline" ja ,,üldine" hape-alus katalüüs. Seriinproteaaside esindajad, ,,katalüütiline triaad" ja selle roll katalüüsis. Üldine hape-alus katalüüs on katalüüs, mille puhul siirdeseisundis kantakse üle üks prooton. ,,Spetsiifilises" hape-alus katalüüsis osaleb kas H+ või OH-, mis difundeerub katalüütilisse tsentrisse. ,,Üldine" hape-alus katalüüs hõlmab ka teisi happeid ja aluseid peale H+ ja OH-. Need muud happed ja alused soodustavad H+ ülekannet siirdeseisundis. Üldine hape-alus katalüüs kiiredab reaktsiooni kuni 100 korda. Spetsiifilist ja üldist hape-alus katalüüsi on võimalik eristada, kui määrata nende reaktsioonide näivate kiirus-
produkt. Seejärel asendub teine jne. VI. ENSÜÜMKATALÜÜSI KEEMILISED MEHHANISMID. (Õpik lk 99-100, loeng ja harjutus) 1. Ensüümkatalüüsi kolm keemilist mehhanismi. Kovalentse katalüüsi põhimõte. Nukleofiilsed tsentrid ensüümides, side ensüümi ja substraadi vahel. 1) Kovalentne katalüüs E ja S moodustavad kovalentseid sidemeid ühes või mitmes reaktsioonis; tagab reaktsiooni kiiruse tõusu 2) Üldine hape-alus katalüüs siirdeseisundis kantakse üle üks prooton. 3) Metall-iooni katalüüs paljud ensüümid vajavad metalli ioonide juuresolekut max aktiivsuse saavutamiseks. 2. Hape-alus katalüüsi põhimõte, ,,spetsiifiline" ja ,,üldine" hape-alus katalüüs. Seriinproteaaside esindajad, ,,katalüütiline triaad" ja selle roll katalüüsis. Kantakse üle üks prooton. ,,Spetsiifilises" hape-alus katalüüsis osaleb kas H+ või OH-, mis difundeerub katalüütilisse tsentrisse.
rakkudes mitmete tähtsate funktsioonide täitmise eest, nagu RNA transkriptsioonijärgne töötlus, translatsioon jt, kuid siinkohal piirdume valkensüümide käsitlemisega. Katalüüsitavad reaktsioonid jõuavad tasakaaluolekusse palju kiiremini kui mittekatalüüsitavad, kuid reaktsioonide üldine tasakaal seejuures ei muutu. Kiiruse drastiline suurenemine toimub tänu oluliselt madalamale aktivatsiooni vabaenergia (= aktivatsioonienergia) tasemele siirdeseisundis. Joonisel on esitatud vabaenergia profiilid hüpoteetilisele ensümaatilisele ja mitteensümaatilisele reaktsioonile. Paneme tähele suurt erinevust ensüümireaktsiooni (sinine) ja mittekatalüütilise reaktsiooni (punane) aktivatsioonienergia G väärtustes, samas on mõlema reaktsiooni üldine vabaenergia muut G võrdne. Siirdeseisund G; aktivatsiooni G; ensüümireaktsiooni
Ebakonkurentne inhibeerimine inhibiitor seostub ainult ES'ga (hüpoteetiline) Ensüümkatalüüsi keemilised mehhanismid · kovalentne katalüüs ensüüm ja substraat moodustavad kovalentseid sidemeid ühes või mitmes reaktsiooniahela punktis, kovalentse sideme moodustamine taga reaktsioonikiiruse kasvu, võib olla nukleofiiline või elektrofiilne katalüüs · happe-alus katalüüs katalüüs, mille puhul siirdeseisundis kantakse üle üks prooton. Spetsiifilises katalüüsis osaleb kas prooton või hüdroksiidioon, mis difundeerub katalüütilisse tsentrisse. Üldises katalüüs hõlmab ka teisi happeid ja aluseid, mis soodustavad prootoni ülekannet. Spetsiifilise katalüüsi korral näiv kiiruskonstant ei sõltu puhvri kontsentratsioonist, üldisel sõltub. · metalli-ioonide katalüüs paljud ensüümid vajavad metalliioonide juuresolekut maksimaalse
annaabi.ee 
