E ja S vahelised interaktsioonid. ES kompleks on kompleks, mis vahepeal tekib, et alandada aktivatsiooni barjääri (?) ja temast võib tekkida produkt ja vaba endsüüm või moodustuda taas vana ensüüm ja substraat. E+S ES E+P ES kompleksi formeerumist ehk moodustumist kirjeldavad mudelid -lukk-võti mudel, kus substraat peab olema täpselt ensüümile sobiliku kujuga ja indutseeritud sobivus, kus ensüüm võtab vastavalt substraadi kujule kuju (sellega seletatakse siirdeseisundi fenomeni) . E ja S vahelised interaktsioonid (vastasmõjud) - substraat seotakse ensüümile nõrkade jõudude toimel: *H-sidemed, vad der Waalsi interaktsioonid, ioonsed sidemed; *mõnikord hüdrofoobsed interaktsioonid. 4. Reaktsiooni G ja G* tähendus. Mittekatalüütilise ja katalüütilise reaktsiooni energiadiagrammid ja G* väärtuste võrdlus. G rektsiooni kogu vabaenergia muut (seotud tasakaalukonstandiga Keq); G* - reaktsiooni aktivatsiooni vabaenergia (seotud kiiruskonstandiga k)
lüsotsüüm. Aspartaat-proteaasid · Sisaldavad kahte Asp jääki aktiivtsentris · Aktiivsed happelises keskkonnas · Lõikavad peptiidsidet eelistatult kahe hüdrofoobse jäägi vahelt · Kaks Asp jäätik töötavad koos üldiste hape-alus katalüsaatoritena · Ühel Asp jägil on madal pKa, teisel kõrge pKa · Deprotoneeritud Asp toimib nagu üldine alus, võttes vastu HOH prootoni ning moodustades OH- Siirdeseisundi · Teine Asp (üldine hape) võtab vastu prootoni, soodustades tetraeedrilise vaheühendi teket. (Vaadata joonist lk 22 loeng 8) Substraadi sidumisele järgneb kahe prootoni üheaegne ülekanne, mis loob aluse vee nukleofiilseks atakiks substraadi karbonüüsi süsinikule.Asp32 toimib nagu üldine alus, võttes vastu prootoni vee molekulilt. Asp215 toimib üldise happena, andes prootoni peptiidi karbonüülrühma hapnikule.
Reaktsiooni aktivatsiooni vabaenergia (G*) on seotud kiiruskonstandiga k. LIISI KINK 24 BIOKEEMIA test I Vabaenergia muutud ES kompleksi moodustumisel. ES kompleksi tegelik sidumisenergia (Gb) kompenseerotakse osaliselt entroopia vähenemise (TS) ning ES destabilisatsiooniga (Gd). 5. Siirdeseisundi EX+ tähendus ensüümireaktsioonis ja selle saavutamine. Katalüüsi soodustavad faktorid. Miks ja kuidas saavutatakse ES kompleksi destabiliseerimine? Siirdeseisund reaktsioonikoordinaadi kõrgeim punkt molekuli aktiveeritud vorm, milles molekul on sisenenud reaktsiooni. Kiiruse tõstmine ensüümi poolt tähendab, et energeetiline barjäär ensüüm-substraat kompleksi ja siirdeseisundi kompleksi vahel peab olema väiksem kui barjäär substraadi ja siirdeseisundi vahel
Määrab ära reaktsiooni spontaanse kulgemise võimalikkuse, kuid mitte kiirust; G* - reaktsiooni kiirus on määratud aktiviseerimise vaba energia väärtusega 5. Bioloogilise termodünaamika alused. Mida näitab G märk ja arvväärtus? Bioloogilised standardtingimused. Kuidas on seotud G ja G0'? Eksergoonilised ja endergoonilised reaktsioonid. G < 0 spontaanne, eksergooniline reaktsioon; G > 0 mittespontaanne, endergooniline reaktsioon G = 0 tasakaaluline reaktsioon 6. Siirdeseisundi EX# tähendus ensüümireaktsioonis ja selle saavutamine. Katalüüsi soodustavad faktorid. Miks ja kuidas saavutatakse ES kompleksi destabiliseerimine? Siirdeseisund ehk aktiveeritud vaheoleku moodustumine. Siirdeolek on ühendil lähteaine ja produkti vahepealne olek, ebastabiilne. (Kõrgeim punkt reaktsioonikoordinaadil). Katalüüs aktiveeritud siirdeoleku stabiliseerimine. Katalüüsi toimumiseks on vajalik energeetiline barjäär ES kompleksi ja siirdeseisundi
Waalsi interaktsioonid, ioonsed sidemed; mõnikord hüdrofoobsed interaktsioonid. 4. Reaktsiooni kogu vabaenergia muut (G) on seotud tasakaalukonstandiga Keq. Reaktsiooni aktivatsiooni vabaenergia (G ) on seotud kiiruskonstandiga k. Vaadata võrdlused katalüütiline vs mitte. 5. Siirdeseisund on reaktsioonikoordinaadi kõrgeim punkt molekuli aktiveeritud vorm, mille molekul on sisenenud reaktsiooni. Siirdeseisundi EX all mõeldakse kompleksi aktiveeritud olekut ES kompleksist vabaks ensüümiks ja produktiks. ES ja EX vahel peab olema väiksem barjäär kui S ja X vahel. Ensüüm on disainitud siduma X tugevamini kui S või P. Katalüüsi soodustavad faktorid: lähedus ja orientatsioon; entroopia vähenemine ES moodustumisel; ES destabiliseerimine.
grupp, C jt) derivaadid. Ensüümireaktsioonide toimemehhanism Biokatalüüs on keeruline mitmeastmeline protsess, mille molekulaarset mehhanismi mõjutavad mitmed efektid. Ensüümireaktsiooni üldskeem ehk üldvõrrand on järgmine: E + S ES ES EP E + P ES ensüüm-substraat kompleks, mis tekib nõrkade vastasmõjude ehk interaktsioonide toimel, nagu vesiniksidemed, elektrostaatilised ja hüdrofoobsed vastastoimed, van der Waalsi jõud; ES siirdeseisundi kompleks; S substraadi siirdeseisundi vorm (aktiveerunud vorm), mida ensüüm seob tugevamini kui substraati, mistõttu saavutataksegi reaktsiooni aktivatsioonienergia G vähenemine. EP ensüüm-produkt kompleks. ES kompleksi tekkega kaasneb väike vabaenergia vallandumine, mida kutsutakse sidumisenergiaks. Sidumisenergia ongi üheks teguriks, mis vähendab ensüümireaktsiooni aktivatsioonienergia väärtust siirdeseisundis.
endergooniline G = 0 tasakaaluline reaktsioon; Reaktsiooni kiirus on määratud aktiveerimise vaba energia väärtusega G# 5. Bioloogilise termodünaamika alused. Mida näitab G märk ja arvväärtus? Bioloogilised standardtingimused. Kuidas on seotud G ja G0'? Eksergoonilised ja endergoonilised reaktsioonid. 6. Siirdeseisundi EX# tähendus ensüümireaktsioonis ja selle saavutamine. Katalüüsi soodustavad faktorid. Miks ja kuidas saavutatakse ES kompleksi destabiliseerimine? Ensüümid lihtsustavad siirdeoleku X ehk aktiveeritud vaheoleku moodustumist. Siirdeolek on ühendil lähteaine ja produkti vahepealne olek, ebastabiilne. Kõrgeim punkt reaktsioonikoordinaadil. Katalüüs aktiveeritud siirdeoleku stabiliseerimine Katalüüsi soodustavad faktorid: 1. Lähedus ja orientatsioon 2
annaabi.ee 
