tegu (S)-konfiguratsioonis tsentriga (S täh. Vasak). 5. Peptiidside formeerumine, sideme omadused (NB! Osalise kaksiksideme esinemisest tingitud omadused). Peptiidi tekke tingimuseks on amiidsideme moodustumine ühe aminohappe karboksüülrühma ja teise aminohappe aminorühma vahel, mille käigus eraldub vesi. Omadused: esineb harilikult trans-koformatsioonis. On iseloomult osaline (40%) kaksikside. Tänu kaksiksideme iseloomule on 6 peptiidsidee aatomit asendunud planaarselt. Peptiidi põhiskelett on kergelt laetud. Osalise kaksiksideme esin. Ting. Om. Puhas kaksikside C ja O vahel võimaldab vaba pöörlemist ümber C-N sideme, kuid mitte juhul kui on C=N 6. Peptiidid mõiste, nimetuste kujunemine. Peptiidid on molekulid, mis koosnevad peptiidsidemete abil ühendatud 2 või enamast aminohappest. Neid ühikuid nim aminohappejääkideks. Sõltuvalt jääkide arvust tuleb ka nimetus nagu 2 jäägiga dipeptiid, 3 tripeptiid ja suuremate jääkide
Mittepolaarsed: Alaniin, Valiin, Leutsiin, Isoleutsiin, Fenüülalaniin, Metioniin, Proliin, Trüptofaan. 2. Peptiidside, C ja N teminus, peptiidid ja valgud, dalton. Peptiidside on kovalentne side peptiidides aminohapete vahel. Formeerumisel eraldub vesi. Esineb harilikult trans- konformatsioonis; on iseloomult osaline kaksikside; ~0,133nm pikk (lühem kui üksikside, pikem kui kaksikside); tänu kaksksideme iseloomule on 6 peptiidsideme aatomit asetunud planaarselt; peptiidi põhiskelett on kergelt laetud. Polüpeptiid on aminohapete järjestus. Peptiid on aminohapete järjestus, millel puudub selgelt defineeritud 3D struktuur (lühemad kui 100 aminohapet). Valk on 3D mõõtmelise struktuuriga polüpeptiidahelad, sageli olemas ka kvaternaarsstruktuur. Valkude järjestuses eristatakse N- ja C- terminust (vaba amino rühm, või vaba karboksüülrühm). Valk kasvab alati N- terminusest C-terminusse. Dalton on aatommassiühik, s
(nimetamine: kui vaadates kiraalse tsentri noorima grupi suunast kolme ülejäänud rühma vanus väheneb kellaosuti suunas, on tsenter R.konfiguratsioonis; vastu kella S-konfiguratsioon. 5. Peptiidsideme formeerumiseleraldub vesi. Esineb harilikult trans-konformatsioonis; on iseloomult osaline kaksikside; ~0,133nm pikk (lühem kui üksikside, pikem kui kaksikside); tänu kaksksideme iseloomule on 6 peptiidsideme aatomit asetunud planaarselt; peptiidi põhiskelett on kergelt laetud. IV PRIMAARSTRUKTUUR. VALKUDE ISELOOMUSTUS JA BIOLOOGILINE ROLL 1. Valgud on aminohapete polümeerid, milles aminohappejäägid on omavahel ühendatud peptiidsidemetega. Monomeerses valgus on üks polüpeptiidahel; oligomeerses (multimeerses) on mitu polüpeptiidahelat. Valkude suurused varieeruvad suuresti. 2
(endergooniline) Aminohapete klassifitseerimine · proteogeensed (esinevad valkude koostises) apolaarsed, polaarsed, happelised, aluselised · aproteogeensed ei esine valkude koostises Peptiidside aminohapetes esineb trans-konfiguratsioonis, iseloomult 40% kaksikside, lühem kui tüüpiline üksikside ja pkem kui tüüpiline kaksikside, põhiskelett kergelt laetud, tänu osalisele kaksiksideme peptiidsideme 6 aatomit on planaarselt Liitvalkude prosteetilised rühmad glüko-, lipo-, nukleo-, fosfo-, metallo-, hemo- ja flavoproteiinid Valkude bioloogilised funktsioonid · katalüütiline ribonukleaas · regulatoorne insuliin · transport hemoglobiin · struktuurne kollageen, keratiin · reserv ovalbumiin, müosiin · kontraktsioon müosiin, aktiin · kaitse immunoglobuliinid -heeliks
prioriteetsusele ("vanusele"). PEPTIIDSIDEME ISELOOMUSTUS · Karbonüülne =O ja amiidne -H on trans-konfiguratsioonis · On iseloomult osaline kaksikside (ajaliselt ~ 40%) · C N vaheline side on ~0,133 nm pikk, st lühem kui tüüpiline üksikside ja pikem kui kaksikside · Tänu kaksiksideme iseloomule on peptiidsideme 4 aatomit asetunud planaarselt · Peptiidi põhiskelett on kergelt laetud: amiidrühma N on osaliselt positiivne; karbonüülrühma O osaliselt negatiivne. · Lihtvalgud valgud, mis koosnevad ainult aminohapetest · Liitvalgud valgud, mis sisaldavad lisaks aminohapetele mitte- aminohappelist osa - Kui mitte-aminohappeline osa on funktsionaalselt oluline, siis nimetatakse seda prosteetiliseks rühmaks
aminohappe karboksüülrühma vahelisel reaktsioonil. Kuna pöörlemine C-N sideme ümber pole võimalik, esineb kaks planaarset vormi cis ja trans. Looduslikes valkudes ja peptiidides domineerib trans-peptiidside. Iseloomustus: · on iseloomult osaline (40%) kaksikside · u 0,133nm pikk lühem kui tüüpiline üksikside, pikem kui kaksikside · tänu kaksiksideme iseloomule on 6 peptiidsideme aatomit asetunud planaarselt · peptiidi põhiskelett on kergelt laetud; amiidrühma N on osaliselt positiivne, PEPTIIDSIDE karbonüülrühma O osaliselt negatiivne. Peptiidside kui osaline kaksikside Puhas kaksikside C ja O vahel võimaldaks vaba pöörlemist ümber C-N sideme. Resonantsskeemid
annaabi.ee 
