kontsentratsioonist [S] Kiire tasakaalu eeldus: ES kompleksi lagunemine vabaks ensüümiks ja substraadiks on palju kiirem kui lagunemine vabaks ensüümiks ja produktiks (k-1 >> k2) Sellisel juhul on reaktsiooni esimene aste tasakaalus ja me saame [ES] avaldada reaktsiooni [E] + [S] [ES] dissotsiatsioonikonstandi Ks kaudu Ks = [E][S]/[ES] ja [ES] = [E][S]/Ks Sellist lähenemist kasutasid aastal 1913 ka kaasaegse ensümoloogia rajajateks peetavad Leonor Michaelis ja Maud Menten Kuna vaba ensüümi kontsentratsioon [E] ei ole teada siis tuleb see asendada kogu ensüümi kontsentratsiooni [E]t kaudu Kuna ensüüm saab olla kas vaba või kompleksis substraadiga, siis kehtib seos [E]t = [E] + [ES] ja [E] = [E]t - [ES] Michaelis-Menteni võrrandi tuletamine kiire tasakaalu eeldusel, II Peale mõningast algebrad saame lõpptulemuseks: V = k2 [E]t [S]/(Ks + [S]) Võrrand kirjeldab produkti moodustumise kiiruse sõltuvust substraadi
seostumissaitide omaduste muutmist. Muutub valgu ruumiline ehitus. Regulatooritena võivad olla kas inhibiitorid või aktivaatorid. Aktivaatorid muutuvad katalüüsi ja sidumist efektiivsemaks, inhibiitorid vastupidi. Allosteerilise regulatsiooni korral ensüüm ei allu Michaelis-Menten kineetikale: Reaktsioonikiiruse ja substraadi kontsentratsiooni vaheline sõltuvus on sigmoidaalne (S- kujuline). Aga seda kõverat võib vaadelda kui kahte ensüümi segu, mis alluvad Michaelis-Menteni kineetikale: Ensüüm kõrge Km väärtusega on T-olekus, Ensüüm madala Km väärtusega on R- olekus. Substraadi kontsentratsiooni tõustes muutub tasakaal T-olekust Rüleku suunas. 7. Kirjeldage transkriptsiooni alustamist prokarüootsetes ja eukarüootsetes
Füüsikaline keemia Kristian Leite Materjalid/ainet andis Kalju Lott TD mõisted Termodünaamiline süsteem ruumiosa, mida iseloomustavad kindlad termodünaamilised suurused. See on eraldatud ümbritsevast piirpinnaga. Olekuparameetrid termodünaamilist süsteemi iseloomustavad suurused n. U,H,G,F. Olekuvõrrand Parameetrite omavaheline sõltuvus n. ideaalgaasi olekuvõrrand Olekufunktsioon süsteemi olekust sõltuv suurus, sellele vastandub protsessifunktsioon (vt.all). On täisdiferentisaalina Protsessifunktsioon süsteemis toimuvat protsessi iseloomustav suurus, sõltub protsessi läbiviimise viisist, tähistatakse väiketähega (töö w, soojushulk q) Homogeenne süsteem süsteem, kus omadused on kõikjal ühesugused või muutuvad ühtlaselt Heterogeenne süsteem süsteem, mille võib jaotada erinevate omadustega osadeks (faasid) Faasid süsteemi osad, mida iseloomustavad faasisiseselt ühtlased termodünaamil...
3 hüdrolaasid (keemiliste sidemete katkestamine hüdrolüüsi teel) 4 lüaasid (kaksiksideme teke rühmade kõrvaldamise teel või liitumisreaktsioonid kaksiksidemele) 5 isomeraasid (rühmade ülekanne molekuli piires, isomeersete vormide teke) 6 ligaaside (uute kovalentsete sidemete moodustumine kondensaatsiooni teel ATP energia arvel) 3. Ensümaatilise katalüüsi kirjeldava kiirusvõrrandi esialgsel kujul postuleerisid Michaelis ja Menten. Lihtsamail kujul toimub reaktsioon substraadi (S) ja ensüümi (E) osalusel nii, et alguses moodustub ensüüm-substraat kompleks (ES). See kompleks laguneb järgnevalt produktiks (P) ja vabaks ensüümiks või siis tagasi substraadiks (S): . Substraat seotakse ensüümile nõrkade jõudude toimel vesiniksidemed, van der Waalsi interaktsioonid, ioonsed sidemed; mõnikord hüdrofoobsed interaktsioonid. 4
kõrgematel substraadi kontsentratsioonidel 0.järku reaktsioon. C6 C65 C69 Põhivõrrand + $ $ + C? C?5 C?9 kuna k+3+k-3+k+2+k-2 0, siis lihsustatud võrrand: C6 + $ $ + C? C65 k+2 (ehk kcat) katalüütiline kontstant Michaelis-Menten'i võrrand: !HIJ [$] G= kui[S] = Km, siisv = Vmax/2 K + [$] Km kineetiline aktiveerimiskontstant >6 Y K = ,Z Km on konstant, mis o avaldatav ES kompleksi moodustumise ja Y laguemise kiiruskonstantide kaudu. Km on substraadi kontsentratsioon, mille juures v0 = ½ Vmax.
aluseks DNA koosneb kahest nukleiinhappe ahelast moodustades kaksikspiraal, milles suhkur- fosfaat selgroog on väljaspool ja lämmastikalused asuvad heeliksi sisemuses. Lämmastikalused paarduvad omavahel vesinisidemete abil. Paarid moodustuvad puriinide ja pürimidiinide vahel. Nukleiinhappe ahela ehituslikuks aluseks on 3´5´-fosfordiesterside. 2. Kirjutage ensüümireaktsiooni algkiiruse võrrand (Michaelis-Menten'I võrrand) ja iseloomustage selles olevaid tegureid. Arvutage, millega võrdub suhe v/Vmax, kui substraadi kontsentratsion ületab 8-kordselt Km väärtust. v= Kui [S] = Km, siis v = Vmax/ 2. o Vmax = k2 [ET], (M s-1) o Km= , (M) · Vmax on ensüümi iseloomustav konstant · Vmax on teoreetiline maksimaalne reaktsioonikiirus, millist reaktsioon mitte kunagi ei saavuta
-glükosidaas katalüüsib reaktsioone glükoosi derviaatidega, galaktoosi derivaate aga ei aktsepteeri. Galaktosidaas aga tunneb ära galaktoosi derivaate. Ensüüm on nagu lukk ja substraat on nagu võti, sellest ka kõrge spetsiifilisus. Luku-võrme teooria: seletus ensüümide kõrgest spetsiifilisusest. Üks lukk ja teine võti, mis sobituvad ideaalselt. Ei seleta katalüüsi siiski! Henri pani paika ES kompleksi idee keemiliselt ja matemaatiliselt korrektsetel alustel. Michaelis-Menten-(Henry) (MM) 10 Kaasaegse ensümoloogia rajajad. Just katselise poole pealt, sest mõõtsid algkiiruse kohta! Mõõtsid algkiirusi erinevatel substraatide kontsidel. Küsimuseks oli, et kuidas sõltub ensüüm-katalüüsitava reaktsiooni kiirus substraadi kontsist. v=f([S]) [S]0
staadium Reaktsiooniskeemilt ilmneb, et kiiruskonstant k+1, millest sõltub ES kompleksi tekkekiirus, on teist järku reaktsiooni kiiruskonstant, dimensioon mol-1s-1, samas aga kiiruskonstandid k- 1 ja k+2, mis määravad ES kompleksi lagunemise kiiruse, on esimest järku reaktsiooni kiiruskonstandid, dimensioon s-1. 69 Analüüsides sellist reaktsiooniskeemi tõid uurijad Michaelis ja Menten välja ensüümi- reaktsiooni algkiiruse (v) võrrandi, mida tuntaksegi Michaelis-Menten'i kiiruse võrrandina. k+2 [E] [S] Vmax v= = [S] + Km 1+ Km/[S] kus v mõõdetav reaktsiooni algkiirus (mol/s), [E] ensüümi kontsentratsioon, M (mol/l), [S] substraadi kontsentratsioon, M (mol/l), k2 (ehk kcat) katalüütiline kiiruskonstant, s-1,
annaabi.ee 
