Näiteks omab tertsiaarstruktuuri müoglobiin, mille kolmandat järku struktuur on kergesti arusaadav ja mille struktuurimudel on kujutatud joonisel 2.3.2. (Zilmer jt 2001:49-50). Joonis 2.3.1 Joonis 2.3.2. 2.4. Kvaternaarstruktuur Kvaternaarstruktuuri tekkeks peab valgus olema vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat ehk subühikut (SU). SU-kuid seovad nõrgad sidemed. SU-lisi valke nimetatakse oligomeerseteks. Kvaternaarstruktuuriga ensüümvalgud on metabolismi võtmeensüümid, kuna nende aktiivsuse regulatsiooni võimalused on kiiremad täpsemad ja efektiivsemad kui kvaternaarstruktuurita ensüümidel. Näiteks hemoglobiin, millest on lähemalt juttu transpordifunktsiooni peatükis. Hemoglobiini struktuurimudel on joonisel 4.3. (Zilmer jt 2001: 51). 6 Joonis 2.4.1. 7 3. VALKUDE STRUKTUURNE KLASSIFIKATSIOON
keemiline side, mis seob eri aminohapped kokku valkudeks. Toimub ribosoomides , reaktiooni tulemusena eraldub vesi. 3. Loetlege valkude ülesanded, koos näidetega! (5) a. Liikumisfunktsioon - kontraktsioonivalgud Aktiin, müosiin. Need on fibrillaarsed voltunud valgud, mis tõmbavad lihast kokku. b. Kaitsefunktsioon- antikehad, meie kaitsevalgud, mida organism toodab võitluses haigustekitajatega. Kõrge spetsiifilisus. Kvaternaarstruktuuriga: 2 valku alati samad ja 2 valku spetsiifilised haigustundjad. c. Energeetiline funktsioon: annab sama palju energiat kui 1 gly molekul. Kuid kuna valkudel on palju elulisi funktsioone, siis hakatakse neid energeetilisel eesmärgil lagundama viimases järjekorras! d. Struktuurne- Rakumembraanide ehitus, karvad, küüned, suled jne. e. Transport-hemoglobiin transpordib hapnikku, membraanides valgulised transportijad f
Mõningad valgud sisaldavad lisaks neile ka nn ebaharilikke aminohappeid: hüdroksü-, metüül-, fosforüül- jt derivaate. Valkudel eristatakse peamiselt primaar-, sekundaar-, tertsiaar- ja kvaternaarstruktuure. Primaarstruktuuri puhul on tegu aminohapete järjestusega ahelas. Ahela lokaalset korrapärastumist iseloomustab sekundaarne struktuur, kogu valgumolekuli kolmemõõtmelist struktuuri aga tertsiaarne struktuur. Kui valgumolekul koosneb osamolekulidest, siis tegu on kvaternaarstruktuuriga. Struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu unikaalse ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Selle käigus grupeeruvad ümber või katkevad struktuuridevahelised nõrgad sidemed, kuid säiluvad aminohappeid ühendavad peptiidsidemed. Valgu peptiidsidemete lagunemist nimetatakse valgu hüdrolüüsiks. Valkude kindlakstegemiseks lahustes või bioloogilistes vedelikes kasutatakse mitmeid
Mõningad valgud sisaldavad lisaks neile ka nn ebaharilikke aminohappeid: hüdroksü-, metüül-, fosforüül- jt derivaate. Valkudel eristatakse peamiselt primaar-, sekundaar-, tertsiaar- ja kvaternaarstruktuure. Primaarstruktuuri puhul on tegu aminohapete järjestusega ahelas. Ahela lokaalset korrapärastumist iseloomustab sekundaarne struktuur, kogu valgumolekuli kolmemõõtmelist struktuuri aga tertsiaarne struktuur. Kui valgumolekul koosneb osamolekulidest, siis tegu on kvaternaarstruktuuriga. Struktuurid on fikseeritud nõrkade keemiliste sidemete ja vastasmõjudega. Valgu unikaalse ruumilise struktuuri lagunemist nimetatakse denaturatsiooniks. Selle käigus grupeeruvad ümber või katkevad struktuuridevahelised nõrgad sidemed, kuid säiluvad aminohappeid ühendavad peptiidsidemed. Valgu peptiidsidemete lagunemist nimetatakse valgu hüdrolüüsiks. Valkude kindlakstegemiseks lahustes või bioloogilistes vedelikes kasutatakse mitmeid
polüpeptiidahela spetsiifilisel, suunitletud, väga tihedal kokkupakkimisel ehk assambleerumisel. Selle eesmärk on võtta maksimaalselt stabiilset kuju. Näiteks omab tertsiaarstruktuuri müoglobiin, mille kolmandat järku struktuur on kergesti arusaadav (Ibid : 49-50). Kvaternaarstruktuuri tekkeks peab valgus olema vähemalt kaks tertsiaarstruktuuriga polüpeptiidahelat ehk subühikut (SU). SU-kuid seovad nõrgad sidemed. SU-lisi valke nimetatakse oligomeerseteks. Kvaternaarstruktuuriga ensüümvalgud on metabolismi võtmeensüümid, kuna nende aktiivsuse regulatsiooni võimalused on kiiremad, täpsemad ja efektiivsemad kui kvaternaarstruktuurita ensüümidel, näiteks hemoglobiin (Ibid : 51). 1.1.4. Valkude struktuurne klassifikatsioon Valke on võimalik tänu nende mitmekesisusele klassifitseerida mitut moodi. Proteiine on võimalik klassifitseerida nii nende päritolu järgi, nende lokalisatsiooni järgi rakus, nende
Igal subühikul on ka oma sekundaar- ja tertsiaarstruktuur. Kvaternaarstruktuuriks nimetatakse oligomeerse valgu subühikute omavahelise kombineerumise viisi. Kvaternaarstruktuur tekib ja püsib samade jõudude toimel, mida on kirjeldatud tertsiaarstruktuuri puhul eespool. 16 Maris Kallus KKS 2010 Tüüpiliseks näiteks kvaternaarstruktuuriga valkudest on hemoglobiin, mis koosneb kokku neljast subühikust, millest kaks on ühesuguse ja kaks teistsuguse primaarstruktuuriga. Tüüpiline kvaternaarse struktuuriga valk on ka müosiin. 14. Valkude denaturatsiooni nähtus: Denaturatsioon – valgu bioloogilise aktiivsuse lakkamine molekuli konformatsiooni muutumise tõttu, vaatamata primaarstruktuuri säilimisele. Enamus valkusid denatureerub 50-60°C juures, denatureeriva toimega on ka vibratsioon, ioniseeriv kiirgus, paljud kemikaalid.
annaabi.ee 
