aktiveeritakse proteolüütiliselt osttranslatoorne modifitseerimine Protein self-splicing: Mehhanism, kus aktiivne valk saadakse pärast valgu autokatalüütilist modifitseerimist- lõigatakse välja osa järjestusest (intein) ja ligeeritakse ülejäänud valk kokku Valkude struktuurid ja funktsioon Valkude põhiomadus siduda teisi valkemolekulaarne komplementaarsus Ligand mingi valguga spetsiifiliselt interakteeruv molekul Polüpeptiidid Mittevalgulised Ligandi seondumine kutsub esile märklaudvalgu (retseptori või ensüümi) konformatsiooni muutuse Ligandi (k.a ensüümi) spetsiifilisuse mõõt on afiinsus Mehhanismid, mis reguleerivad valkude funktsionaalsust Allosteerilised üleminekud (allosteeriline kontroll) Katalüütiliste subühikute konformatsiooni muutus allosteerilise regulaatori seondumise järgselt, üleminek aktiivse ja mitteaktiivse
Protein self-splicing mehhanism, kus aktiivne valk saadakse pärast valgu autokatalüütilist modifitseerimist lõigatakse välja osa järjestustest (intein) ja ligeeritakse ülejäänud valk kokku. II VALKUDE INTERAKTSIOONID 1. Ligand, sidumissait, afiinsus, dissotsatsioonikonstant. Ligand on valguga spetsiifiliselt interakteeruv molekul (polüpeptiid või mittevalguline). Ligandi seondumine toob märklaudvalgus esile konformatsioonilisi muutusi. Afiinsus on ligandi (k.a ensüümi) spetsiifilisuse mõõt. (ligandi siduv sait retseptoritel, substraati siduv sait ensüümidel, atiivsait ensüümidel) Dissotsiatsioonikonstant on happe tugevuse kvantitatiivne mõõt. Mida suurem on K a arvväärtus, seda rohkem hape dissotsieerub (laguneb ioonideks), st seda kangem on hape. 2
ülejäänud valk kokku) Lisaks: proteolüütiline lõikamine(selleks et saada aktiivset valku lõigatakse osa aminohappelisi järjestusi ära), aminohappeline modifitseerimine, prosteetiliste rühmade lisamine(prosteetiline rühm – koensüüm, mis on kogu reaktsiooni vältel tugevalt ensüümi külge seotud, kas kovalentselt või paljude nõrkade interaktsioonidega). VALKUDE INTERAKTSIOONID 1. Ligand, sidumissait, afiinuss, dissotsatsioonikonstant Ligand on valguga spetsiifiliselt interakteeruv molekul (polüpeptiid või mittevalguline). Ligandi seondumine toob märklaudvalgus esile konformatsioonilisi muutusi. Afiinsus on ligandi (k.a ensüümi) spetsiifilisuse mõõt. (ligandi siduv sait retseptoritel, substraati siduv sait ensüümidel, atiivsait ensüümidel) Dissotsiatsioonikonstant on happe tugevuse kvantitatiivne mõõt. Mida suurem on Ka arvväärtus, seda rohkem hape dissotsieerub (laguneb ioonideks), st seda kangem on hape. 2
.................................................................. 38 5.2 Kasutusjuhend.............................................................................................39 5.3 Realiseeritud osade tekstid......................................................................... 40 5.3.1 Launcher - rakenduse käivitamise eest hoolitsev klass ...................... 40 5.3.2 Question kasutajaga küsimuste küsimise ning vastuste korjamise osas interakteeruv klass................................................................................ 41 5.3.3 Reeglibaas reeglite tekste sisaldav fail............................................. 42 6. Teise realisatsiooni testimine............................................................................54 6.1 Testitulemused............................................................................................ 54 6.2 Probleemid............................................................
(võivad olla erinevad aminohapped) Arginiin (väljas), isoleutsiin (sees), fenüülalaniin (sees), asparagiin (väljas), valiin (sees), glutamiinhape (väljas) hüdrofoobsed aminohappejäägid paiknevad reeglina valgu sisemuses ja hüdrofiilsed aminohappejäägid on reeglina eksponeeritud valgu välispinnale, kus nad on kontaktis veega. 54. Mis on domeen? a) iseseisvalt kokkupakkuv polüpeptiidahela osa b) sarnaste dihedraalsete nurkadega polüpeptiidahela osa c) teise polüpeptiidahelaga interakteeruv polüpeptiidahela osa 55. Millises valgu struktuuri tasandis sisaldub valgu kokkupakkumiseks vajalik informatsioon? a) primaar- b) sekundaar- c) tertsiaar- d) kvaternaar- 56. Kas denatureerunud valk on funktsionaalne? Põhjendage. V: Ei ole, kuna kaotab oma spetsiifilisuse. Denatureerudes kaotab valk oma natiivse ruumilise struktuuri ja koos sellega ka oma spetsiifilised omadused. 57. Millised faktorid soodustavad valgu kokkupakkumist? a) konformatsiooniline entroopia
54.Millised aminohapped paiknevad eelistatult valgumolekuli pinnal ja millised sisemuses(erin. aminohapped) arginiin, isoleutsiin, fenüülalaniin, asparagiin, valiin Pinnal: arginiin, aspargiinhape (hüdrofiilsed) Sisemuses: isoleutsiin, fenüülalaniin, valiin (hüdrofoobsed) 55. Mis on domeen? a) iseseisvalt kokkupakkuv polupeptiidahela osa b) sarnaste diheraalsete nurkadega polüpeptiidahela osa c) teise polüpeptiidahelaga interakteeruv osa NB!NB!NB!NB!>>>>> kuna Väljamäe ei osanud faili korrigeerida, siis ei saanud kopida ja kuna ma olen laisk, siis palun, kirjutage ise õige nr juurde nii küsimus kui ka siis vastus:) 56.Millises valgu struktuuri tasandis leidub vajalik informatsioon valgu kokkupakkimiseks. a) primaar b) sekundaarc)tertsiaar d)kvarternaarstruktuuris 57. Denatureerunud valk ei ole funktsionaalne, sest on kaotanud oma natiivse ruumilise struktuuri ja koos sellega ka oma
annaabi.ee 
