Missugune on valgu molekulide struktuur? Valkude primaarstruktuur on aminohappeline ahel, kus aminohapped on seotud omavahel väga tugeva peptiidisidemega. Lagunevad vaid väga kuumades hapetes, alustes ka seedeensüümide toimel. Valgu teist järku struktuur(sekundaarstruktuur) tekib polüpeptiidi keerdumisel kruvikujuliseks heeliksiks või kõrvuti asetsevate ahelate voltumisel. (Juuksed, küüned, siid – fibrillaarsed valgud) Valkude tertsiaalne struktuur, mis on ruumi keerdunud alfa heeliksitest koosnev ja annab ruumilise gloobuli. (Seovad molekulidevahelised tõmbe- ja tõukejõud. Gloobul allub kergesti keskkonna tingimustele – ph, t, soolsus. Gloobulid on enamasti vees lahustuvad.) Kui omavahel ühinevad 2 või enam polüpeptiidi, moodustub valk, mille puhul räägitakse neljandat järku struktuurist(kvarternaarstruktuur). Kuidas muutub valkude struktuur? Kui valgulahust kuumutada, siis soojusenergia toimel nõrgad keemilised sidemed katkevad. Kaotab kolmandat/teist järku
· Kihtide välisküljed on kaetud kõige polaarsemate jääkidega, mis eelistatult interakteeruvad veega. Pakkimise etapid: 1. Kiire ja pöörduv lokaalsete sekundaarsete struktuuride moodustumine 2. Domeenide moodustumine kooperatiivse agregatsiooni teel pakkimistsentrite ümber 3. Esmase gloobuli teke ühendatud domeenidest 4. Domeenide konformatsiooni täpsustamine 5. Lõplik valgu monomeer. · Kiudvalgud ehk fibrillaarsed valgud: Ehitus: Koosnevad peamiselt heeliksitest. Enamik polüpeptiidahelaist on peaaegu paralleelsed kiu teljega. Omadused: · Harilikult vesikeskkonnas lahustumatud · Mehhaaniliselt tugevad Funktsioonid: · Bioloogiline roll on peamiselt struktuurne (leidub nt. sulgedes, sidekoes, juustes, küüntes). Peamised esindajad: · keratiin · fibroiin · kollageen Molekulaarsed tsaperonid Valgud, mis interakteeruvad mittetäielikult või ebaõigesti pakitud
a) aheeliks Gly ja Ala (Ser) vaheldumine primaarstruktuuris võimaldab kohakuti asetsevate lehtede regulaarset kokkupakkimist. Niimoodi moodustunud ruumiline struktuur tagab tugevate, kuid suhteliselt vähe venivate kiudude tekke. Fibroiini vähene venivus on tingitud asjaolust, et voldikstruktuuris on polüpeptiidahela kovalentsed sidemed peaaegu maksimaalses võimalikus ulatuses välja venitatud olekus. Näiteks heeliksi puhul see nii ei ole ja seetõttu on ka peamiselt heeliksitest koosnevad kiud hästi venivad 52. Milline valk on juustes põhiline?(Ka ämblikuvõrgus, veresoonte seinas, imetajate kontides) Juuste põhikomponendiks on akeratiin Ämblikuvõrgu põhikomponendiks on fibroin Veresoonte põhikomponendiks on elastiin Luude põhikomponendiks on kollageen 53. Milliste meetodite abil on võimalik määreta valgu ruumilist struktuuri? a) röntgenkristallograafia Ruumilist struktuuri saab leida röntgenkristallograafia abil. Primaarstruktuuri aga sekveneerimisega
regulaarset kokkupakkimist. Niimoodi moodustunud ruumiline struktuur tagab tugevate, kuid suhteliselt vähe venivate kiudude tekke. Fibroiini vähene venivus on tingitud asjaolust, et voldikstruktuuris on polüpeptiidahela kovalentsed sidemed peaaegu maksimaalses võimalikus ulatuses välja venitatud olekus. Näiteks heeliksi puhul see nii ei ole ja seetõttu on ka peamiselt heeliksitest koosnevad kiud hästi venivad 52. Milline valk on juustes põhiline?(Ka ämblikuvõrgus, veresoonte seinas, imetajate kontides) a) fiboriin b) elastiin c) a keratiin c)kollageen Juuste põhikomponendiks on akeratiin Ämblikuvõrgu põhikomponendiks on fibroiin Veresoonte põhikomponendiks on elastiin Luude põhikomponendiks on kollageen 53. Milliste meetodite abil on võimalik määreta valgu ruumilist struktuuri? a)
koordineerimiseks. Signaali vastuvõtmine ja edasikandmine. Sensori signaali vastuvõttev domeen võib asuda nii tsütoplasmas, membraanis või membraanist väljaspool ehk ekstratsütosoolselt. Need sensorid, mis võtavad signaale vastu keskkonnast on ehituslikult väga erinevate sensordomeenidega. Siiski võib neil eristada 3 peamist tüüpi sensordomeene: segastruktuuriga domeenid, mis koosnevad nii -heelisksitest kui ka -lehtedest, ainult -heeliksitest koosnevad domeenid ja ainult -lehtedest koosnevad domeenid. Segadomeenidega sensordomeenid on kõige levinumad ning nad koosnevad 5 -lehest ja 2 - heelisksist, näiteks PAS-domeen. Sensordomeen võib koosneda ka ainult - heeliksitest, näiteks TorS ja NarX, mis tunnetavad nitraadi kontsentratsiooni. Kuid näiteks RetS-i sensordomeen koosneb ainult -lehtedest. Segatüüpi domeen PAS-domeen tunnetab raku redokspotentsiaali, valgust, hapniku hulka ning raku üleüldist energeetilist taset
Metüleeritud osad ei seostu transkriptsioonifaktoritega. DNA vermimine isa- ja emasliinis – geneetiline imprinting. Metüleeritakse geenide regulatoorsed elemendid. Võimendi olemasolu, aktiveerib ühte geeni olenevalt isolaatori asukohast. Prion valgu struktuurid – valk (membraaniga seotud), mis eksisteerib kahes erinevas struktuurses vormis. Neil vormidel on erinev funktsioon. Tekitavad üksteist, üleminek on tagatud. Algne vorm koosneb α-heeliksitest ja – lingudest, lahustuv vorm. Kui läheb üle β-vormiks, siis hakkab moodustaba amüloide, mis on lahustumatu vorm. Mittemendelik päritavus – ei allu Mendeli seadustele. Prionihaigused. Geneetiline mitmekesisus looduslikes populatsioonides on maskeeritud metsiktüüpi fenotüübi kaudu. C. H. Waddington (1950). Geneetilist mitmekesisust maskeerib Hsp 90. S. Rutherford, S. Lindquist (1998). Hsp 90 roll rakus on kontrollida valkude struktuuri. Üks chaperonide liike. Suunab
annaabi.ee 
