aktivatsioon hõlmab eellasmolekuli polüpeptiidahela mingi osa eemaldamist Seedeensüümid: trüpsiin, kümotrüpsiin, elastaas ja karboksüpeptidaas Sünteesitakse pankreases inaktiivsete eellasmolekulidena zümogeenid Kaksteistsõrmikus esinev proteaas enteropeptidaas aktiveerib proteolüütiliselt trüpsinogeeni Aktiivne trüpsiin aktiveerib juba kõik ülejäänud zümogeenid Trüpsiin on võimeline aktiveerima ka iseenda eellast trüpsinogeeni Pankreas on proteolüütilise lagundamise eest kaitstud trüpsiini inhibiitori ppoolt Kontroll ensüümi hulga kaudu V = kcat[E]t[S]/(KM + [S]) Konkreetsel substraadi kontsentratsioonil on kiirus
valmistada, toimima nad rakus aga ei hakka. On teada, et elusrakus aitavad valgumolekulide ruumilist struktuuri moodustada mitmed abimehed. Neid kutsutakse chaperon'ideks (chaperon- it.k. kasvataja, kes peab ära hoidma noorukite mittesoovitavaid kontakte). Paraku ei seleta ka need "lapsehoidjad" kõiki nn. aktiivse struktuuri tekkega seotud probleeme. Väga oluline on mikrokeskkond, milles toimub mingi kindla molekuli süntees. Näiteks sünteesitakse ensüümid eellasmolekulidena neile omases kes kkonnas ja alles pärast "üleliigsete" osade eraldamist muutuvad nad aktiivseteks. Sama kehtib ka RNA molekulide ja raku organellide, nagu ribosoom kohta. Järelikult nõuab funktsionaalse molekuli süntees erilist keskkonda, milles vastav aktiivne struktuur moodustub, kusjuures ehituse juures peavad kohal viibima ka vajalikud abimolekulid. Ilmselt kannab ka seesama keskkond elujõudu.
3. kui prekursor-oligosahhariid on valgu külge pandud, algab selle oligosahhariidi edasine töötlemine: kõigepealt eemaldatakse kõik kolm glükoosi jääki ning üks mannoosi jääk. 4. lisatakse ühekaupa mitmeid erinevaid suhkrujääke. 5. Lõplik valgu glükosüleerimine leiab aset juba Golgi kompleksis. 4. Spetsiifiline proteolüütiline töötlemine. Paljud sekretoorsed valgud sünteesitakse rakus prekursoritena, s.t. ebaküpsete eellasmolekulidena, mida on vaja väiksemaks lõigata, et nad saaksid oma funktsiooni täita. Valkude edasitoimetamine ER-ist Valkude transport ER-st Golgi kompleksi toimub membraaniga ümbritsetud transportvesiikulite abil. Osa valke aga peavad jääma ER-i funktsioneerima, näit. ülalnimetatud signaalpeptidaas, disulfiidi isomeraas jt. On selgunud, et neil valkudel on küljes lühike, neljast aminohappest koosnev järjestus Lys-Asp-Glu-Leu (ehk KDEL, kui kasutada ühetähelisi sümboleid)
SRP (signal recognising particle, 7SRNA + 5 polüpeptiidi). SRP indutseeribki translatsioonilise aresti. Membraanis on SRP retseptor (rER – rough endoplasmatic reticulum). 7S RNA peatab valgusünteesi SRP-s. Signaalpeptidaas – lõikab signaaljärjestuse ära, siis satub valk edasiste valgusünteesi faktorite meelevalda. Organellidesse transpordil tekib lõplik valgu struktuur organellidesse sisenemisel. Sekreteeritavate valkude struktuur rekib alles väliskeskkonnas. Valk sünteesitakse eellasmolekulidena - preprovalk. Pre ja pro osa lõigatakse funktsionaalses valgu ära – pre-pro ensüüm. Palju valke voltub valesti kokku. chaperon - saatajavalk, aitab valkudes õiget ruumilist struktuuri saavutada. Valkudel on vahevormid, enne kui lõplik strukuur kujuneb. Siin osalevad chapreonid, mis jagunevad perekondadeks (Hsp e heat-schock-proteins, aitasid pärast „kuumarünnakut“ valgu natiivset konformatsiooni taastada. Hsp 10; 40; 60; 70; 90 – lagundavad vale struktuuriga valke
annaabi.ee 
