energiapind Valkude kokkupakkumine on kooperatiivne protsess 1. Lokaalsete sekundaarstruktuuride formeerumine 5 ms 2. Tertsiaarstruktuuri moodustumine algab, subdomeenide teke , hüdrofoobne kollaps 1s 3. Domeenide lõplik moodustumine, H sidemed 5s 4. Multidomeense struktuuri moodustumine Kokkupakkumine võib olla pidurdatud metastabiilsete vaheühendite tekke kaudu. Kokkupakkumist assisteerivad ensüümid: 1. Peptidüülprolüül isomeraas 2. Disulfiidi isomeraas 3. Saperonid (E.coli GroELGroES) Hemoglobiin ja müoglobiin Hemoglobiin hapniku transportimine veres. Punaste vereliblede valk Müoglobiin lihasrakkude valk Mõlemad valgud sisaldavad prosteetilise rühmana heemi Müoglobiin monomeerne valk, 1 heem Hemoglobiin tetrameerne valk, 4 heemi Kopsudes, kus hapniku partsiaalrõhk on kõrge, seondub hemoglobiin hapnikuga: Hb + 4O2 Hb(O2)4 Lihasrakkudes, kus hapniku partsiaalrõhk on madal, vabaneb hapnik
mikrokeskkonna, milles toimub õige pakkimine. Valgumoodulid e domeenid on valgumolekulide polüpeptiidahelates esinevad iseseisva struktuuri ja funktsiooniga üksused. Globulaarsete valkude klassifikatsioon: antiparalleelse -helikaalse struktuuriga valgud; paralleelse või segatüüpi -leht struktuuriga valgud; antiparalleelse -leht struktuuriga valgud; metalli ja disulfiidi-rikka valgud. Kiudvalgud e fibrillaarsed valgud enamik polüpeptiidahelaist on peaaegu paralleelsed kiu teljega. On mehhaaniliselt tugevad. Harilikult vesikeskkonnas lahustumatud. Bioloogiline roll peamiselt struktuurne. Esindajad: -keratiin, fibroiin, kollageen. 3. Kvaternaarstruktuur on viis kuidas monomeersed subühikud on omavahel ühendatud multimeerseks valgu
Võib nimetada viit erinevat post-translatsioonilise modifikatsiooni tüüpi, millest kaks esimest ja viies toimuvad ainuüksi ER-s, kolmas ja neljas toimuvad peale ER-i ka Golgi kompleksis. 1. Disulfiidsildade moodustumine. See toimub rakus eranditult ER-is ning mitte kunagi tsütosoolis. 2. Valkude õige kokkupakkimine. ER-i valendikus töötavad mitmed nn. chaperon-valgud, mille ülesanne on tagada ER-i sisenevate valkude õige kokkupakkimine. Ülalnimetatud disulfiidi isomeraas kuulub samuti nende hulka. Tuntud on ka nn. Bip- valk (binding protein), mis seostub pöörduvalt valgumolekuli hüdrofoobsete osadega ning takistab vale konformatsiooni ning 6 agregaatide teket. Kui valk pole mingil põhjusel saavutanud õiget konformatsiooni, siis ta pumbatakse läbi ER-i membraani tagasi tsütosooli, kus ta lagundatakse proteosoomides. ER
jäägi kohta) Globulaarsed valgud polaarsed jäägid on suunatud väljaspoole ja nad interakteeruvad vesikeskkonnaga, hüdrofoobsed jäägid on suunatud sisemusse ja nad interakteeruvad omavahel, jäägid täidavad 72-77% ruumist, valkude struktuur ei ole staatiline ning domeenid võivad omavahel liikuda jagunevad antiparalleelsete -heeliksite struktuuriga valgud, paralleelse või segatüüpi .leht struktuuriga valgud, antiparalleerlse -leht struktuuriga valgud ja metalli ja disulfiidi-rikkad valgud Kiudvalgud enamik polüpeptiidahelaist on peaaegu paralleelsed kiu teljega, mehaaniliselt tugevad, vesikeskkonnas lahustumatud, struktuurne roll. -lehed annavad struktuurile tugevuse, -heeliksid annavad elastuse -keratiin, kollageen, fibroiin Kvaternaarstruktuurid moodustamist soodustab entroopia vähenemine hüdrofoobsete rühmade peitmisel selline struktuur on stabiilsem, geneetiliselt ökonoomsem ja efektiivsem, katalüütilised tsentrid on üksteisele lähemal
poolele, st lehe mõlemad pooled peavad olema kaitstud vesikeskkonna eest ja seega paralleelsed -lehed kuuluvad valgu gloobuli sisemusse. antiparalleelse -leht struktuuriga valgud apolaarsed jäägid asetsevad ainult lehe ühel küljel, ainult üks külg peab olema kaitstud vee eest. Seega antiparalleelse -leht struktuuriga valgud võivad koosneda minimaalselt kahest lehest. metalli ja disulfiidi-rikkad valgud harilikult alla 100 jäägi, konformatsioon tugevalt mõjutatud metalli aatomitest ja disulfiidsildadest. Need valgud muutuvad ebastabiilseks kui eemaldada metallid või taandada disulfiidsillad. Globulaarsete valkude pakkimise astmed: 1) kiire ja pöörduv lokaalsete sekundaarsete struktuuride moodustumine 2) domeenide moodustumine kooperatiivse agregatsiooni teel pakkimistsentrite ümber
Maksarakud produtseerivad peamiselt VLDL (ingl very low density lipoprotein) lipoproteiinseid komplekse, mis struktuurilt on sarnased taimede oleosoomidega (ümbritsetud poolega lipiidsest kaksikkihist). 17.)Kuidas tagatakse valkude õige konformatsiooni teke ER-is. Kuidas märgistatakse ja parandatakse/kõrvaldatakse vales konformatsioonis valgud? ER-i valendikus töötavad mitmed nn. chaperon-valgud, mille ülesanne on tagada ER-i sisenevate valkude õige kokkupakkimine. Ülalnimetatud disulfiidi isomeraas kuulub samuti nende hulka, sest disulfiidsildade õige moodustumine on samuti eelduseks õige konformatsiooni saavutamisele. Tuntud on ka nn. Bip- valk (binding protein), mis seostub pöörduvalt valgumolekuli hüdrofoobsete osadega ning takistab vale konformatsiooni ning agregaatide teket. Valkude õige kokkupakkumine ER-is on eeltingimuseks valkude edasitoimetamiseks Golgi kompleksi. Kui valk pole mingil põhjusel saavutanud õiget konformatsiooni, siis ta pumbatakse läbi ER-i
tekkeks vajalik info valgu primaarstruktuuris). Ribunukleaas A (RNaas A) – denatureerida (kuumutamise, keemiliste ainetega), jääb primaarstruktuur muutumatuks, lagunevad vaid nõrgad sidemed, mis ruumilist struktuuri kinni hoidsid. Renatureerub kui on sobivad kofaktorid – valgu ligandid, mis stabiliseerivad tema struktuuri. Nt metalli ioonid (moodustavad valgu struktuuris koordinatiivseid sidemeid). Renatureerimist kiirendavad ensüümid – valgu disulfiidi isomeraas, peptidüül-prolüül isomeraasid – kiirendavad disulfiidsidemete vahetust või proliini konformatsiooni muutust. Kiirendavad ka chaperonid. Chaperonid erinevad funktsioonid – toimivad valgusünteesi käigus, osalevad valgu transpordil ja hoiavad ära lõpliku konformatsiooni teket, osalevad valkude renaturatsioonil kiirendajana. Hsp 60 – chaperon, kiirendab renaturatsiooni (bakterites GroE). Moodustab toru, millesse siseneb denatureerunud valk
annaabi.ee 
