Transamiinimist viivad läbi aminotransferaasid. Inimkehas domineerivad kaks, mis viivad läbi peaaegu kõikide aminohapete transamiinimise (v.a Lys ja Thr). Need on aspartaadi aminotransferaas (AST) ja alaniini aminotransferaas (ALT).Mõlemad katalüüsivad vastavalt aspartaadilt ja alaniinilt aminorühma ülekannet α-ketoglutaraadile ning moodustub glutamaat. Aspartaadi puhul moodustub veel oksaloatsetaat ja alaniini puhul püruvaat. Teiste aminohapete aminotransferaaside tase ja roll on märksa tagasihoidlikum. Aminotransferaaside toimes on oluline roll püridoksaalfosfaadil (vitamiin B 6 derivaat). Transamiinimisreaktsioonide tasakaalukonstant on ühe lähedal. See tähendab, et transamiinimine võib vajadusel teostada nii kataboolset aminohapete aminorühma eemaldamist kui ka aminohapete sünteesi. Meditsiiniline taust: aminotransferaasid on rakusisesed ensüümid, mille tase veres on normaalses olukorras väga madal
(AST ja ALT). Aminohapete katabolismis on aminorühma ainuaktseptor a-ketoglutaraat. AST katalüüsib aminohapete rühma ülekannet aspartaadilt a-ketoglutaraadile, tekib OAA ja glutamaat ning ALT vastavalt alaniinist a-ketoglutaraadile, tekivad Pyr ja glutamaat. Transamiinimise kataboolne roll on aminohapete aminorühma kanaliseerimine glutamaati , sest ainult glutamaat allub oksüdatiivsele desamiinimisele. Seega glutamaat on inimkeha keskne aminohape. Aminotransferaaside koensüümiks on püridoksaalfosfaat (vitamin B6 derivaat). Transamiinimisreaktsioonide tasakaalukonstant ~1 näitab, et vajaduse korral võib toimuda kas kataboolne aminohapete aminorühma eemaldamine või AH süntees aminorühma ülekande abil vastavatele a-ketohapetele. ALT ja AST on maksa- ja lihaskahjustuste tüüpmarkerid. Glutamaadi oksüdatiivne desamiinimine toimub mitokondrites glutamaadi dehüdrogenaasi toimel, mida on rohkesti maksas, neerudes ja teistes kudedes
hapniku vaheline kaksikside võib lihtsalt asenduda süsinik-lämmastik kaksiksidemega. Püridoksaalfosfaadiga seotud ensüümid on näiteks aspartaadi aminotransferaas ja seriini hüdroksümetüültransferaas. Aspartaadi aminotransferaas on ensüüm, mis kuulub aminorühma vahetajate hulka. Seriini hüdroksümetüültransferaas on seotud aminohapete metabolismiga ja vastav reaktsioon on oluliseks süsiniku allikaks tetrahüdrofolaadi seoselistele süsiniku ülekande reaktsioonidele. Aminotransferaaside nagu ka teiste püridoksaalfosfaati sisaldavate ensüümide korral on koensüüm seotud Schiffi alusena ensüümi lüsiini jäägiga. Katalüüs algab α- aminohappe sidumisega, mis asendab seejärel ensüümi ε-aminorühma Schiffi aluse koosseisust oma molekuli koosseisu kuuluva α-aminorühmaga. Sellele järgnevad ümbergrupeerumised Schiffi aluse molekulis ning hüdrolüüs, mille tulemusena vabaneb α-ketohape. Püridoksaalfosfaat sisaldab nüüd amiini. Ensüüm peab siduma
aminorühma vastuvõtnud -ketohappest aga tema aminohappeline analoog. Enamasti on aminorühma vastuvõtjaks -ketoglutaraat, millest tekib glutamaat. Võibki öelda, et transamiinimise katalüütiline roll on teiste aminohapete aminorühma kanaliseerimine glutamaati. Transamiinimist viivad läbi aminotransferaasid rakusisesed ensüümid. Kõige tähtsamad on aspartaadi aminotransferaas (ASP) ja alaniini aminotransferaas (ALT). Aminotransferaaside toimemehhanismis on oluline roll nende koensüümil püridoksaalfosfaadil (vit. B6 derivaat). Transamiinimine võib teostada nii kataboolset aminohapete aminorühma eemaldamist kui ka aminohapete biosünteesi aminorühma ülekande abil vastavatele -ketohapetele. · Oksüdatiivne desamiinimine aminohappelt aminogrupi elimineerimine ammoniaagi vormis. Elimineeritud ammoniaak lülitub enamasti karbamiidi biosünteesi.
poolt sekreteeritud ensüümide poolt. Nende proteaaside hulgas on nii ekso- kui endoensüüme ja nende kombineeritud toimel tekivad aminohapped, dipeptiidid ja tripeptiidid. Kõik need hüdrolüüsi produktid adsorbeeritakse limaskesta rakkude poolt. 2. Kirjeldage kus toimub aminohapete degradeerimine imetajate organismis. Algab maos. Enamus lagundamisest toimub kaksteistsõrmikus pankrease poolt sektreteeritud ensüümide poolt. 3. Analüüsige aminotransferaaside poolt katalüüsitavat reaktsioone. Katalüüsis osalev kofaktor ja reaktsioonietapid. Schiffi aluse struktuur. Seletage kuidas toimub -aminorühma eemaldamine seriini ja treoniini koosseisust. Aminohapete koosseisust kantakse lämmastik glutamaadi koosseisu transaminaaside abil, kust järgnevalt eemaldatakse glutamaadi dehüdrogenaasi poolt. Transaminaaside tulemusel muutuvad aminohapped ketohapeteks. Sellistes reaktsioonides osaleb kofaktorina PLP. Püridoksaalfosfaat osaleb reaktsioonides,
Liigist sõltuvalt on reservuaarid hiired, koerlased, vöötoravad, uruhiired. Olulised vektorid on puugid. Kõrgeima riskiga on need, kes elavad puugiga samas kohas endeemilises piirkonnas. Sagedaseim aprillist oktoobrini. Haigused. • Inimene monotsüütne erlihhioos – 1…3 nädalat pärast puuki tuleb gripilaadne haigus palaviku, peavalu, lihasvaludega. GI sümptomid võivad ka tekkida (pooltel). Kolmandikul (eriti lastel) lööve. Leukopeenia, trombotsütopeenia, kõrgenenud aminotransferaaside tase seerumis. Suremus 2…3%. • Inimese anaplasmoos (varem granulotsüütne erlihhioos). Primaarselt infitseeruvad luuüdi müeloidsed rakud. Gripilaadne haigus – palavik, peavalu, lihasvalud, GI alla pooltel, lööve kümnendikul. Leukopeenia, trombotsütopeenia, aminotransferaaside tõus. Suremus alla 1% Diagnostika. Mikroskoopia on piiratud väärtusega. Valikmeetodid on seroloogia ja DNA sondide kasutamine. Ravi ja profülaktika.
Vajaliku redutseeriva NH2 energia annab NADH või NADPH. α-Ketoglutaraat Am inohape R Transamiinimine HO OC CH 2 CH 2 C C OOH Ensüümide aminotransferaaside toimel teostatav amino- O H2N CH hapete metabolismi võtmeprotsess. Tema põhieesmärk C OOH on aminohapete aminorühma kogumine glutamiinhappe r.13 am inotransferaas molekulide vormis. Transamiinimine tähendab seda, et
annaabi.ee 
