Valgu molekulis on peptiidsidemetega ühendatud sadu või tuhandeid aminohappejääke. (Viikmaa, Hein 2003: 33) 4 2. VALKUDE STRUKTUURITASEMED 2.1. Primaarstruktuur Primaarstruktuuris seob aminohappejääke polüpeptiidahelaks kovalentne peptiidside. Paljud valgud sisaldavad ka kahe tsüsteiinjäägi baasil formeerunud kovalentseid disulfiidsidemeid (disulfiidsildu), mis on kas ahelasisesed või ahelatevahelised. Disulfiidsidemed esinevad enamikes sekreteeritavates ja membraansetes valkudes. Primaarstruktuur on aluseks valkude põhifunktsioonidele. (Zilmer jt 2001: 44-46) Joonis 2.1 Primaarstruktuuri mudel. 2.2. Sekundaarstruktuur Sekundaarstruktuur on peamiselt vesiniksideme abil fikseeritudruumikujund. Selle põhivormideks on -heeliks ja -struktuur. -heeliksit iseloomustab polüpeptiidahela paremale pöörduv helitaseerunud konformatsioon ja vesiniksidemete rohkus
moodustub ribosoomis nende vahele kovalentne side, mida nimetatakse peptiidsidemeks. Valgu molekulis on peptiidsidemetega ühendatud sadu või tuhandeid aminohappejääke (Viikmaa, Hein 2003: 33). 1.1.3. Valkude struktuuritasemed Primaarstruktuuris seob aminohappejääke polüpeptiidahelaks kovalentne peptiidside. Paljud valgud sisaldavad ka kahe tsüsteiinjäägi baasil formeerunud kovalentseid disulfiidsidemeid (disulfiidsildu), mis on kas ahelasisesed või ahelatevahelised. Disulfiidsidemed esinevad enamikes sekreteeritavates ja membraansetes valkudes. Primaarstruktuur on aluseks valkude põhifunktsioonidele. (Zilmer jt 2001: 44-46). Sekundaarstruktuur on peamiselt vesiniksideme abil fikseeritud ruumikujund. Selle põhivormideks on -heeliks ja -struktuur. -heeliksit 5 iseloomustab polüpeptiidahela paremale pöörduv helitaseerunud konformatsioon ja
Valgu bioaktiivuse taastamine 5. Valkude primaarstruktuur Primaarstruktuur on kovalentne peptiidsidemetega seotud aminohappejääkide kindel järjestus antud valgu polüpetiidahelas(-tes) . Aminohappejääke seob polüpeptiidahelaks kovalentne peptiidside. Paljudes valkudes esineb ka kovalentseid disulfiidsidemeid (S-S sidemeid). Need tekivad endoplasmaatilises retiikulumis, esinedes nii enamikes sekreteerivates ja membraansetes valkudes. Disulfiidsidemed luuakse kahest tsüsteiinjäägist - ahelasisesed (tugevdavad primaarstruktuuri) või ahelatevahelised (aitavad siduda polüpeptiidahelaid).Peptiidsidemed ja disulfiidsidemed on kovalentsed. Valkude primaarstruktuur on molekulaaraluseks: - valkude spetsiifilisusele/mitmekesisusele - kõrgemate struktuuritasemete kujunemisele - molekulaarhaiguste patogeneesile Spetsiifilisus on valkude olulisim tunnus. See on aluseks valkude põhifunktsioonidele (katalüütiline, regulatoorne). Nt
Kuigi vesinikside on ligikaudu 20 korda nõrgem kui kovalentne side, on neil 15 Maris Kallus KKS 2010 valgu molekulile tugevasti väljendunud stabiliseeiv toime. See tuleneb eelkõige vesiniksidemete väga suurest arvust. α-heeliks – kujutab endast paremale pöörduvalt spiraliseerunud polüpeptiidahelat, mida stabiliseerivad ahelasisesed, spiraali keerdude vahelised vesiniksidemed. β-struktuur – on aga kihilis-voldilise ehitusega, kus vesiniksidemed ühendavad omavahel ruumiliselt lähestikku paiknevad ühe ja sama volditud ahela kõrvuti asetsevaid osi. Peptiidahela kõrvuti paiknevad lõigud võivad olla kas ühe- või vastaassuunalised. Vastavalt sellele eristatakse β-struktuuri paralleelset ja antiparalleelset vormi. 12. Valgu tertsiaarne struktuur – mõiste, aminohappejääkide külgahelate omadustest
annaabi.ee 
