Kuidas joonistada mehhanisme kaarnooltega 1) Joonistage arusaadavalt välja (graafilise valemina) reagentide struktuurid. Kontrollige kas saate aru, millised on reagendid ning solvent antud reaktsioonitingimustel. Näiteks kui reaktsioon toimub aluselises keskkonnas, siis kas mõni ühend esineb anioonina? 2) Vaadelge lähteaineid ning produkte ning hinnake, mis on reaktsiooni käigus toimunud. Millised sidemed on moodustunud ning millised katkenud? Kas midagi on juurde liitunud või ära kadunud? Kas mõni side on molekulis asukohta vahetanud? 3) Leidke lähteainetes kõik nukleofiilsustsentrid ning otsustage milline neist on kõige nukleofiilsem. Seejärel leidke elektrofiilsustsentrid ning hinnake nende tugevust. 4) Kui nende tsentrite liitumine tundub viivat produktini, siis joonstage välja reagendid (koos laengutega) nii, et nukleofiilsus ja elektrofii...
Üldisemal kujul V = kcat[E]t[S]/(KM + [S]) Kui [E]t pole teada siis kombineeritakse kaks konstanti üheks Vmax = kcat[E]t kcat katalüütiline konstant Ja Vmax piirkiirus V = Vmax[S]/(KM + [S]) KM Michaelise konstant Konstantide kcat ja KM sisu avaldatuna üksikute kiiruskonstantide kaudu võib küll muutuda, kuid Michaelis-Menteni võrrand oma üldkujul jääb kehtima väga paljude erinevate reaktsioonimehhanismide korral Kiirus võrdub substraadi kontsentratsioon korda konstant jagatud substraadi kontsentratsioon pluss konstant Michaelis-Menteni võrrandi poolt kirjeldatav kõver: V versus [S] V = Vmax[S]/(KM + [S]) Matemaatiliselt ritkülikukujuline hüperbool y = C1 x/(C2 + x) Kolm piirjuhtu: 1. [S] >> KM ja V = Vmax - reaktsioon on saavutanud oma piirkiiruse ensüüm on substraadiga küllastunud 2. [S] = KM ja V = Vmax/2 - reaktsioon on saavutanud poole oma piirkiirusest
· ensüüm-substraat või ensüüm-inhibiitor kompleksi struktuuri kindlakstegemine ensüümreaktsiooni iseloomustavate tasakaalu- ja kiiruskonstantide määramine produktide ja vaheühendite kindlakstegemine d) ensüümide puhastamine · laboratoorseks kasutamiseks · tööstuslikuks kasutamiseks e) ensüümide omaduste muutmine ja uute ensüümide disain · reaktsioonimehhanismide uurimine · tehnoloogilised rakendused f) ensüümide tehnoloogilised rakendused · orgaaniline peensüntees · toiduainetetööstus · ravimitööstus · tekstiilitööstus Ensüümi aktiivsus ja selle määramine: Aktiivsuse määramiseks on tarvis määrata substraadi või produkti kontsentratsiooni muutumine ajas ehk reaktsiooni toimumise kiirus. Kuivõrd produkti kontsentratsiooni
minemist platoole. Kui aeg läheb suureks, siis läheb sulgudes olev eksponentliige 0-i ja platoo väärtus saavutatud. Kui pikk aeg kulub platoo saavutamiseks, see aeg on määratud kiiruskonstantide summa poolt. peaks olema k+ Michaelis Menteni võrrandi üldkuju Üldkujul k-sid ei tõlgendata mingite noolte kaudu nagu varem. Ei teata reaktsiooniskeemi. Üldkuju pm on (c-d on konstandid) MM kehtib väga paljude reaktsioonimehhanismide kohta, seetõttu kirjutatakse üles üldisemal kujul: kcat katalüütiline konstant. kcat keemilise reaktsiooni kiiruskonstant. Vastab substraadi molekulide arvule, mida on vaja selleks, et saaks ära reageerida. Alati esimest jätku, ühikuks 1/s. Ta iseloomustab komplekside 14 reaktsioonivõimet ensüüm-substraat kompleks, ensüüm-produkt kompleks. Väärtus ei saa olla suurem kui ühegi
annaabi.ee 
