kui pole suuri asendjaid (fn rühmi), H-sidemed Peptiidside- Kovalentne side, mis seob aminohappe jääke peptiidides ja valkudes, α-COOH ja α- NH2 ühinemisel eraldub vee molekul, side vajab energiat, kuna reaktsiooni tasakaal on nihkunud tugevalt hüdrolüüsi suunas. Üks peptiidside moodustab 2 vesiniksidet Lühem kui tavaline C-N side – konjugatsiooni tõttu, see takistab vaba pöörlemist peptiidsideme ümber Side on kovalentne, peptiidsidemes osalev C aatomi on sp2 hübridiseerunud (1 kaksikside), peptiidrühma aatomid asuvad ühel tasapinnal (side on jäik). Korduvatest peptiidrühmadest moodustub „kovalentne tüvi“, millest nurga all väljuvad R-rühmad Kõrvutiste AH-te R-rühmad on trans – asendis (tõukumisjõud vähimad). Pro – ga peptiidsidemes cis- asendis -C=O ja –NH on peptiidrühmas polaarsed ja võivad anda 2 H-sidet (stabiliseeriv side ahelas)
a) 500 b) 5000 c) 50000 42. Teatud juhtudel võib valkudes esineda fosforüleeritud seriinijääk. Kas seriinijäägi fosforüleerimine toimub enne või pärast seriini lülitamist polüpeptiidahelasse? 43. Millist polümeeri struktuuri tasandit määratakse sekveneerimise abil? a) primaar b) sekundaar c) tertsiaar d) kvaternaar 44. Kas peptiidsideme ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine? Põhjendage. V: Kuna peptiidsidemel on suuresti kaksiksideme iseloom, siis ei ole peptiidsidemes C-N vahelise sideme ümber võimalik aatomite vaba pöörlemine. 45. Joonistage toodud aminohapete baasil dipeptiid trans konfiguratsioonis. (võivad olla erinevad aminohapped). Histidiin fenüülalaliin 46. Näidake (noolega) milliste sidemete ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine. Vabapöörlemine on võimalik kahe sideme ümber. 47. Millised regulaarsed interaktsioonid stabiliseerivad valkude sekundaarstruktuuri elemente?
Vastavalt nimetatakse valguahela algust N-terminuseks e. amino-otsaks ja lõppu C-terminuseks e. karboksüül- otsaks. Aminohapped on erinevate keemiliste omadustega erinevate külgahelate tõttu. Erinevad aminohapped seonduvad omavahel lisaks peptiidsidemetele, mis moodustab valgu selgroo, ka erinevate keemiliste sidemete varal, mille abil moodustub valgu ruumiline struktuur. Eriline tähtsus on siinjuures vesiniksidemetel (H - sidemed). Peptiidsidemes on olemas nii H - sideme doonor kui aktseptor, mis osalevad valgu sekundaarstruktuuri moodustamisel. Väga olulised valkude ruumilise struktuuri tekkel on tsüsteiinjääkidel, mis moodustavad stabiilseid disulfiidsidemeid ja nende abil hoitakse valgu ruumiline struktuur stabiilsena. Aminohapped jaotuvad mitmesse klassi vastaval oma keemilisele koostisele ja omadustele. Siinkohal nimetan ainult klassid vastavalt laengule, mis on olulised valkude ruumilise struktuuri tekkel: Laetud aminohapped e
α- aminohapetel on amino (-NH2) ja karboksüülrühm (-COOH) ühendatud sama süsiniku aatomi külge (α süsinik). Valguahel moodustub α süsinike ja peptiidsidemete abil; αsüsinike küljest hargnevad aminohapete külgahelad. Valguahela otsad on erinevad – algus on N-terminus (-NH2) ja lõpp C-terminus (-COOH). AH erinevad keemilised omadused tulenevad erinevatest külgahelatest. Valgud ühenduvad omavahel ka vesiniksidemete abil – moodustub valgu ruumiline struktuur. Peptiidsidemes on nii H-sideme doonor kui akseptor, mis osalevad valgu sekundaarstruktuuri moodustumisel. Väga olulised ruumilise struktuuri tekkel on ka tsüsteiinijääkidel, mis moodustavad disulfiidsidemeid – need hoiavad ruumilise struktuuri stabiilsena. Laengu alusel jaotatakse AH-d: laetud aminohapped ehk hüdrofiilsed jagunevad omakorda happelisteks ja aluselisteks (vastavalt külgahela laengule). Osalevad valgu seondumisel teiste molekulidega ja on struktuurist väljaspool.
annaabi.ee 
