Kromoproteiidides on lihtvalgud seotud värvainetega. Nt rohelistes lehtedes CO 2 assimilatsiooni katalüüsiv kloroplastiin (klorofüll + valk). Nukleoproteiidides on lihtvalgud seotud nukleiinhapetega. Nukleiinhapped on kõrgmolekulaarsed ühendid, mis nukleoproteiididena sisalduvad kõigis elusates rakkudes. Valgu molekulide struktuur Valgu uuringutes on erilist tähelepanu pööratud peptiidahelate võimalikele ruumilistele paiknemisviisidele, mille tulemuseks on püsivate konformatsioonide moodustumine. Spiraali olemasolu paljudes polüpeptiidides ja valkudes. Viimase peamiseks iseärasuseks on peptiidahelate keerdumine selliselt, et saad võimalikuks vesiniksidemete tekkimine amiidsete vesinikuaatomite ja karboksüülrühmade vahel iga nelja peptiidsideme järel. (Grandberg, 1979: 357) Sellest lähtuvalt on valgumolekulises kindlaks tehtud nelja struktuuri olemasolu. Primaarstruktuur on aluseks valkude spesiifilisusele, kõrgemate struktuuritasemete
analoogid. - Heterotsüklid - N, van der Waals, H-sidemed - - Külgahelate muutmine - Struktuuri lihtsustamine etapiti, lähtudes looduslikest ühenditest. Vältida tuleb omaduste muutust ja kõrvalefekte. - - Nt kokaiin -> provokaiin (novokaiin), kus on lõhutud alkaloidi tsükkel ja asendatud dietüülamiiniga. Ilma kõrvalmõjudeta. - Struktuuri jäigastamine - konformatsioonide hulk väiksem ning vähendab seondumist teisele võimalikule retseptorile (kuna sobivat retseptorit ei pruugi leiduda). Kolmikside, amiidrühm, aromaatne tsükkel. - Blokaatorid - vähendavad konformatsioonide arvu ja aitavad jäigastada. - Nt Me rühma sidumine D3 antagonistile viib fenüülrühma nurga alla, kuid seondumiseks peab olema kaks tasapinnalist fenüülrühma, mistõttu seondub ühend D3 retseptorile halvemini. - -
Valgu molekul koosneb paljudest üksteise järele seotud aminohapetest. Biopolümeerideks nimetatakse valke seetõttu, et valgud moodustuvad vaid elusorganismides. Valgud täidavad organismis nii ehituslikku, transport-, retseptor-, regulatoorseid ülesandeid kui ka kaitse-, liikumis- ja energeetilist funktsiooni. 1.2. Valgu molekulide struktuur Valgu uuringutes on erilist tähelepanu pööratud peptiidahelate võimalikele ruumilistele paiknemisviisidele, mille tulemuseks on püsivate konformatsioonide moodustumine. Spiraali olemasolu paljudes polüpeptiidides ja valkudes. Viimase peamiseks iseärasuseks on peptiidahelate keerdumine selliselt, et saad võimalikuks vesiniksidemete tekkimine amiidsete vesinikuaatomite ja karboksüülrühmade vahel iga nelja peptiidsideme järel. (Grandberg, 1979: 357) Sellest lähtuvalt on valgumolekulises kindlaks tehtud nelja struktuuri olemasolu. Primaarstruktuur on aluseks valkude spesiifilisusele, kõrgemate struktuuritasemete
Pika süsivesinikahela sta- 111 o biilseim konformatsioon on sulustatud sik-sakkonfor- COOH matsioon, mis garanteerib ka ruumilise ökonoomika (vt H3C seda inimorganismi rasvhapete palmithappe ja olehappe Palm ithape (16:0) konformatsioonide varal, joon. 3 ja 14). H3C COOH Tsükliliste orgaaniliste ühendite konformat- sioonid O lehape (18:1 9 ) Monosahhariidide konformatsioon. Molekuli kon- formatsiooniliste muutuste ajal on võimalik mole-
annaabi.ee 
