(enamustes valkudes) – funktsiooni ei teata, aga nii juhtub. N-atsetüültrasnferaas teostab oma tööd juba ribosoomi peal. PDF (peptiidi-de-formülaas) seondub L22 külge. Modifikatsiooni teostavad ensüümid, mis on otseselt ribosoomiga seotud. Chaperon – valk mis hoiab ära väljuva/kasvava peptiidi ebasoovitavaid interaktsioone. Erinevaid chaperone, mõned on fülogeneetilise rühma spetsiifilised, osad mitte; osad spetsiifilised kindlatele peptiididele, osa universaalsed. ÜLDISTE CHAPERONIDE PEREKONNAD: ● DNA K HSP 70 On kõige paremini kirjeldatud väike (70 kDa) chaperon. Vajab Hsp40 abi, mis suurendab ATP kasutatavust ja Hsp70 aktiivsust. On leitud, et Hsp70 suurendatud ekspressioon rakkudes vähendab apoptoosivõimalust. ● DNA J HSP 40 ● GRO EL HSP 60 Kõige paremini uuritud suur ( 1 MDa) chaperonide kompleks. On molekulaarseks chaperoniks ka mitorkondris. ● GRO ES HSP 10
genereerivad peptiidid, mis seonduksid eriti hästi MHC I molekulidega. Lõikamine toimub protesoomi kanalis. Peptiid, mis genereeritakse tsütosoolis, transpordirakse Eri, mis võimaldaks interaktsiooni MHC molekulidega. TAP (transporters associated with antigen processing) võimaldab seda transporti. Klass I MHC molekulid vajavad peptiidi, et saavutada stabiilsus. Esiteks alfa ahel ja beeta2 mikroglobuliin assotseeruvad ER membraani proteiini kalneksiiniga. Kalneksiin kuulub chaperonide perekonda, mis on valgud mis võimaldavad pakkimist polüpeptiidiks. Selle kompleksi sidumine TAPi külge initseerib peptiidi kinnipüüdmise MHC poolt ja dissotsiatsiooni seejärel kalneksiinilt. Osad peptiidid ei seondu molekuliga üldse, osad seonduvad, aga on ebastabiilsed. Stabiliseeritud MHC molekul transporditakse läbi golgi raku pinnale. Eksogeene antigeen on üginendu antigeeni esitlevate rakkude APC-dega nagu nt makrofaagid, dedtiidrakud, B lümfotsüüdid
Hsp 60 – chaperon, kiirendab renaturatsiooni (bakterites GroE). Moodustab toru, millesse siseneb denatureerunud valk. ATP hüdrolüüs harutab ta lahti ja aktiivne struktuur taastatakse. Kuumaehmatuse valgud – vajalikud rakkude temperatuuritaluvuse tagamiseks, temperatuuri tõus muudab valkude ruumilist struktuuri. Valk saab oma struktuuri: 1) kotranslatsiooniliselt – sünteesi käigus 2) lokalisatsioonist sõltuvalt – peale transporti raku kompartementi 3) ümbervoltumine – chaperonide poolt suunatud 4) iseeneselik Valgud: 1) lahustuvad valgud – ujuvad tsütoplasmas ringi 2) poollahustuvad – tsütoskeletis (tubuliin, aktiin) 3) tuumavalgud – histoonid, Ri, TR faktorid 4) tsütoplasma organellide (mitokonder, kloroplast) valgud 5) tsütoplasma membraani struktuuri valgud (Golgi, ER) 6) sekreteeritavad valgud – translokatsiooni signaalid unitaarne valk – toimib tervikuna modulaarne valk - valgu üks osa = üks domään, millel on oma iseseisev funktsioon.
annaabi.ee 
