Allosteerilised ensüümid sisaldavad aktiivtsentrist eraldiseisvat spetsiaalset efektormolekulide seostumiskohta või kohti allosteeriline seostumiskoht allosteeriline ensüüm allosteeriline regulatsioon Allosteerilised ensüümid on multimeersed ensüümid rohkem kui üks subühik ja seega ka rohkem kui üks aktiivtsenter Allosteerilistele ensüümidele on omane substraadi kooperatiivne seostumine sigmoidsed kiiruse sõltuvused substraadi kontsentratsioonist Homoallosteeria efekt substraadimolekulide vahel Heteroallosteeria efektid substraadi ja efektormolekulide vahel Homoallosteeria: substraadi kooperatiivne sidumine Transportvalk-ligand seostumine Kooperatiivset seostumist iseloomustavad sigmoidsed seostumiskõverad Ligandi kooperatiivne seostumine transportvalgule võimaldab nii efektiivset peale kui ka maha laadimist Klassikaline näide: hapniku seostumine hemoglobiinile Hemoglobiin on neljast subühikust koosnev tetrameerne valk Iga subühik on võimeline siduma ühe
Isomeraasid Ensüümi toime: E+S - > ES E-ensüüm S-substraat ES-substraadi kompleks ES->EI EI- üleminekukompleks EI- >EP EP- produktikompleks EP-> E+ P P – produkt Selle asemel , et teha kõrge akt.energiga reaktsiooni E<->P , sooritatakse mitu madalama akt.energiaga reaktsiooni , mis kulgevad kiiremini. Ensüümi molekulaarne aktiivsus – üksiku ensüümimolekuli poolt kindla ajaühiku vältel muundatud substraadimolekulide arvu näitamine Kõige aktiivsem karboanhüdraas (süsihappegaasi ja vee reageerimine süsihappeks – CO2 eemaldamine kudedest, transport verega kopsudesse ja organismist väljutamine) Aktiivtsenter- piirkond, millel on võime siduda substraadi molekuli ensüümiga ning mis omab katalüütilist toimet. Ruumiline komponent, mis moodustub lähestikku paiknevate aminohappejääkide külgahelatest. NB! Ruumiline lähedus, mitte keemiline! Aminohappejäägid jagatakse nelja kategooriasse:
annaabi.ee 
