(S): . Substraat seotakse ensüümile nõrkade jõudude toimel vesiniksidemed, van der Waalsi interaktsioonid, ioonsed sidemed; mõnikord hüdrofoobsed interaktsioonid. 4. Reaktsiooni kogu vabaenergia muut (G) on seotud tasakaalukonstandiga Keq. Reaktsiooni aktivatsiooni vabaenergia (G ) on seotud kiiruskonstandiga k. Vaadata võrdlused katalüütiline vs mitte. 5. Siirdeseisund on reaktsioonikoordinaadi kõrgeim punkt molekuli aktiveeritud vorm, mille molekul on sisenenud reaktsiooni. Siirdeseisundi EX all mõeldakse kompleksi aktiveeritud olekut ES kompleksist vabaks ensüümiks ja produktiks. ES ja EX vahel peab olema väiksem barjäär kui S ja X vahel. Ensüüm on disainitud
5. Bioloogilise termodünaamika alused. Mida näitab G märk ja arvväärtus? Bioloogilised standardtingimused. Kuidas on seotud G ja G0'? Eksergoonilised ja endergoonilised reaktsioonid. G < 0 spontaanne, eksergooniline reaktsioon; G > 0 mittespontaanne, endergooniline reaktsioon G = 0 tasakaaluline reaktsioon 6. Siirdeseisundi EX# tähendus ensüümireaktsioonis ja selle saavutamine. Katalüüsi soodustavad faktorid. Miks ja kuidas saavutatakse ES kompleksi destabiliseerimine? Siirdeseisund ehk aktiveeritud vaheoleku moodustumine. Siirdeolek on ühendil lähteaine ja produkti vahepealne olek, ebastabiilne. (Kõrgeim punkt reaktsioonikoordinaadil). Katalüüs aktiveeritud siirdeoleku stabiliseerimine. Katalüüsi toimumiseks on vajalik energeetiline barjäär ES kompleksi ja siirdeseisundi kompleksi vahel peab olema väiksem kui barjäär S ja X vahel; Ensüüm peab siduma X tugevamini kui S või P. Katalüüsi soodustavad faktorid: 1)Lähedus ja orientatsioon
- van der Waalsi interaktsioonid - ioonsed sidemed - hüdrofoobsed interaktsioonid Ensüümid alandavad aktivatsiooni vaba-energiat (G ±), kuna seovad siirdeseisundis substraati (X ± ) tugevamini kui lähteolekus substraati. Ensüümide toime molekulaarse mehhanismi mudelid * luku-võtme mudel (E aktiivtsenter = lukk, S = võti). * indutseeritud sobivuse mudel (S kutsub E aktiivtsentris esile konformatsiooni muutusi, tänu millele tekibki ES kompleks). SIIRDESEISUND on reaktsioonikoordinaadi kõrgeim punkt, substraadi molekuli aktiveeritud vorm, milles ta reaktsiooni siseneb. G - reaktsiooni vabaenergia muut, mis sõltub reaktsiooni tasakaalukonstandi Keq väärtusest G - reaktsiooni aktivatsioonienergia muut, mis sõltub reaktsiooni kiiruskonstandist k Pöördumatud inhibiitorid seostuvad ensüümiga kovalentsete sidemete abil: E + I EI
BIOKEEMIA test I Vabaenergia muutud ES kompleksi moodustumisel. ES kompleksi tegelik sidumisenergia (Gb) kompenseerotakse osaliselt entroopia vähenemise (TS) ning ES destabilisatsiooniga (Gd). 5. Siirdeseisundi EX+ tähendus ensüümireaktsioonis ja selle saavutamine. Katalüüsi soodustavad faktorid. Miks ja kuidas saavutatakse ES kompleksi destabiliseerimine? Siirdeseisund reaktsioonikoordinaadi kõrgeim punkt molekuli aktiveeritud vorm, milles molekul on sisenenud reaktsiooni. Kiiruse tõstmine ensüümi poolt tähendab, et energeetiline barjäär ensüüm-substraat kompleksi ja siirdeseisundi kompleksi vahel peab olema väiksem kui barjäär substraadi ja siirdeseisundi vahel. See tähendab, et ensüüm peab stabiliseerima siirdeseisundi kompleksi enam kui ta stabiliseerib ES kompleksi. Katalüüsi soodustavad faktorid: Lähedus ja orientatsioon
aktivatsioonienergia) tasemele siirdeseisundis. Joonisel on esitatud vabaenergia profiilid hüpoteetilisele ensümaatilisele ja mitteensümaatilisele reaktsioonile. Paneme tähele suurt erinevust ensüümireaktsiooni (sinine) ja mittekatalüütilise reaktsiooni (punane) aktivatsioonienergia G väärtustes, samas on mõlema reaktsiooni üldine vabaenergia muut G võrdne. Siirdeseisund G; aktivatsiooni G; ensüümireaktsiooni vabaenergia aktivatsiooni vabaenergia mittekatalüütilisel Vabaenergia, G reaktsioonil Reaktantide energiatase G; reaktsiooni
annaabi.ee 
