· reageerivate molekulide täpne orienteeritus Katalüüsi mehhanismid Aktiivtsenter substraatide/produktide sidumise ja katalüüsi toimumise koht ensüümis 1. Emil Fischer 1894 ensüümi aktiivtsenter on komplementaarne substraadiga ensüüm on lukk ja substraat võti seletas ära ensüümide kõrge spetsiifilisuse Paraku ei tee lukk võtmega midagi 2. Tänapäeval aktiivtsenter on komplementaarne üleminekuolekuga Seostumisenergia saab realiseeruda alles pärast üleminekuoleku moodustumist Substraat "surutakse" aktiveeritud olekusse Tõestus ensüümid seovad tugevalt üleminekuoleku analooge Indutseeritud sobivuse mehhanism Daniel Koshland 1958 ensüümi aktiivtsenter ei ole algselt komplementaarne üleminekuolekuga Substraadi seostumisega indutseeritakse ensüümis konformatsioonilised muutused tekib komplementaarsus üleminekuolekuga Glükoos indutseerib heksokinaasis ulatuslikud
Produkt enne lahkumist vahendab happe-aluse katalüüsi. Detailidesse ei läinud 3 etapis käitub kui hape, 4 etapis käitub kui alus (eraldab prootoni). Reaktsiooni mehhanismis tunneme ära ka kovalentse katalüüsi (etapp 1), sest tegemist Lys epsilon aminorühmaga, mis mood Shiffi aluse. Tulemuseks on eliminatsiooni reaktsioon. Oksüdeeritud puriin eemaldatakse pärast oma rolli täitmist. Shiffi aluse vaheühendit on võimalik kinni püüda. Seostumisenergia kasutamine katalüüsis Seostumisenergia energeetiline efekt, mis kaasneb ensüümi seostumisel substraadiga. S + EES GS GE GES Gibbsi energia muut G on lõppoleku energia lahutada algoleku energia G=GES-(GS+GE) Et reaktsioon oleks isevooluline, peab kaasnema Gibbsi energia vähenemine. Gibbsi energias on entroopia ja entalpia. Seostumist soodustavad vesiniksidemete moodustumine, Wander-Waalsi interaktsioonid, laeng-laeng interaktsioonide tekkimine. Neid kõiki tuleb vaadelda vaba substraadi suhtes
annaabi.ee 
