On kas alfa-heeliks(paremale pöörduv) või beeta-struktuur(voldik). Sekundaarstrukutuur pole kunagi 100% alfa või beeta, alati on nii üht kui ka teist. α-heeliks: • Polüpeptiidahela paremale pöörduv helitseerunud konformatsioon • Heeliksit hoiavad keerdudevahelised vesiniksidemed peptiidgruppide vahel. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. Proliini (Pro) või Hyp osalusega peptiidgrupp annab ühe vesiniksideme. β-struktuur: • Peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Ulatuslikus β-struktuuris seovad vesiniksidemed voltunud polüpeptiidahelaid. Lühikeses β-struktuuris seovad peptiidgruppide vahelised vesiniksidemed ühe ja sama polüpeptiidahela volte. • Teised stabiliseerivad lisajõud: aminohappejääkide R-gruppide hüdrofoobsed
On kas alfa-heeliks(paremale pöörduv) või beeta-struktuur(voldik). Sekundaarstrukutuur pole kunagi 100% alfa või beeta, alati on nii üht kui ka teist. -heeliks: · Polüpeptiidahela paremale pöörduv helitseerunud konformatsioon · Heeliksit hoiavad keerdudevahelised vesiniksidemed peptiidgruppide vahel. Vesiniksidemete rohkus tagab heeliksi stabiilsuse. Proliini (Pro) või Hyp osalusega peptiidgrupp annab ühe vesiniksideme. -struktuur: · Peamiselt vesiniksidemete abil kujunenud kihilis-voldiline konformatsioon. Ulatuslikus - struktuuris seovad vesiniksidemed voltunud polüpeptiidahelaid. Lühikeses -struktuuris seovad peptiidgruppide vahelised vesiniksidemed ühe ja sama polüpeptiidahela volte. · Teised stabiliseerivad lisajõud: aminohappejääkide R-gruppide hüdrofoobsed interaktsioonid ja
annaabi.ee 
