Kõrgematel imetajatel esineb 5 klassi immunoglobuliine: IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, mille erinevus seisneb molekulide suuruses, laengus, aminohappelises ja valgulises koostises. Erinevused esinevad mitte ainult klasside vahel, vaid ka iga klassi piiris. Normaalse vereseerumi elektroforeesil esinevad immunoglobuliinid kõikides fraktsioonides α-st γ- Ig-de strukturaalsed komponendid. (IgG näitel) Peamine neljaahelaline Ig-de srtuktuurne ühik (monomeer) koosneb kahest kergest ja kahest raskest polüpeptiidsest ahelast. Kerged (L-) ahelad koosnevad 212 aminohappejäägist, nende molekulaarmass on 25 kDa. Nad on identsed kõikidel Ig klassidel. Rasked (H-) ahelad koosnevad 450 aminohappejäägist, nende molekulaarmas on 50-77 kDa. Nad on erinevad Ig erinevatel klasidel ja alaklassidel. Igal L-ahelal on 2 disulfiidsidet ja igal H-ahelal on 4 disulfiidsidet (-S-S-)
juurde. Tekitab DNA kõrgemat järku struktuure ja on vajalik DNA tihedaks pakkimiseks kromatiini. Seda inhibeerivad antibiootikumid või madalmolekulaarsed ained. Osa geenide avaldumiseks vajalikud. DNA riststruktuur tekib juhul, kui sellest on linge välja keeratud. DNA topoloogia säilitamiseks oluline struktuur – 5’ ja 3’ otsad on sarnased: TCGTT ACCGA 11 AGCCA TGGCT juuksenõelastruktuur – kui on peegelpilt, sees kolmeahelaline struktuur. Neljaahelaline struktuur on oluline kromosoomi otste ärapeitmiseks (oligo G järjestused) DNA järjestuse sümmeetria: - kordusjärjestused: pööratud, peegel- ja otsesed kordusjärjestused - peegelkordusjärjestused on tähtsaimad, sest DNA saab moodustada riststruktuure. - supervint – kõrgemat järku vint - Rõngasmolekulide (DNA, mille otsad on fikseeritud, plasmiidid ja tsirkulaarsed viirused) valem: L=T+W L – linking – mitu korda üks ahel teisest üle läheb
annaabi.ee 
