1/V = (1/[S])(KM/Vmax) + 1/Vmax 2. Hanes: [S]/V versus [S] [S]/V = [S]/Vmax + KM/Vmax 3. Eadie-Hofstee: V versus V/[S] V = Vmax KM(V/[S]) Ensüümkineetika andmete analüüs Kui tulemuseks on sirge siis kehtib Michaelis Menteni võrrandile vastav kineetika Vmax ja KM on leitavad sirge parameetritest (tõus ja vabaliige) Kui [E]t on teada siis saame Vmax väärtusest leida ka kcat väärtuse Mitmesubstraatsed reaktsioonid Valdav osa ensüümkatalüüsitavaid reaktsioon toimub rohkem kui ühe substraadi osavõtul Tõelised ühesubstraatsed reaktsioonid isomerisatsioonireaktsioonid Milleks nii palju vaeva ühesubstraatsete reaktsioonide analüüsile? Enamus kahe- või rohkema substraatsete reaktsioonide kineetika on analüüsitav analoogselt ühesubstraatsete reaktsioonide kineetikale, kui me hoiame ühe substraadi kontsentratsiooni konstantse ja varieerime ainult teise substraadi
Kd=6,010`-14 M (väga tugev seostumine). Tahame Ki väärtusi teada saada, siis peame inhibiitori väärtusi muutma K i kandis. Kui [PTI]= 6,010`-14 M. Vaatame, mis on poolestusaeg reaktsiooni jaoks: Reaktsioon on aeglane, sest poolestusaeg on nii suur, inhibiitorit on vähe, seostumine on aga muidu tugev. Barstar moodustab tugeva kompleksi RNaasiga on enesekaitse inhibiitor ja need ongi tavaliselt hästi tugevalt seostuvad. 05.12.2017 Mitmesubstraatsed reaktsioonid Uurimiseks varieeritakse ühe kontsi ja teise substraadi konts hoitakse konstantsena vms. Midagi uurides tuleb varieerida ainult ühte asja pm, sest kui palju muutujaid, siis läheb asi segaseks kätte ära. Ensüümkineetika allub ikka MM võrrandile, sest ühe substraadi hoiame konstantsena, teist varieerime. Saadud parametrid on NÄILISED ja sõltuvad konstantsena hoitud substraadi kontsentratsioonist (analoogia inhibitsiooniga,
annaabi.ee 
