mitu erinevate mikrolekut saab saavutada samas makroolekus. Boltzmanni vôrrand [S=klnW]. IV Gibbsi energia (vabaenergia). Gibbsi energia muut näitab max. tööd, mida saab selle protsessi abil teha. Kôik iseeneslikud protsessid G vähenemise suunas, e. entroopia suureneb ja energia eraldub. [G = H - TS]. Pöörduvate reaktsioonide korral on süsteemi tasakaalu olek määratud Gibbsi energia miinimumiga. II KEEMILINE KINEETIKA JA TASAKAAL I Reaktsiooni kiiruse sôltuvus konstentratsioonist. Keemiline kineetika keem. reakts. kulgemise mehhanismide + protsesside kiiruste uurimine. Reaktsiooni kiirus homog. süs.-s ruumalaühikus ajaühiku jooksus toimuvate elementaaraktide (min. kogus aineid, millega saab reakts. läbi viia) arv. Reaalne kiiruse môôtmine lähteainete ja saaduste kontsentratsioonide muutus ajaühikus. Massitoimeseadus reakts. kiirus on vôrdeline reag. ainete konst.-ide korrutisega.
! ! ! Kuna [ES]-i kontsentratsioon on raskesti määratav, teisendati selle võrrandi: ! ! ! ! ! ! ! 1) ensüümi suhtes on reaktsioon alati 1. järku, s.t. kiirus sõltub lineaarselt ensüümi konstentratsioonist. 2) kui substraadi kontsentratsioon on väike, siis k2 >> k1 x [S] —> k2 + k1 x [S] = k2 ja reaktsioon on substraadi suhtes 1. järku ning kiirus sõltub lineaarselt substraadi kontsentratsioonist. 3) kui substraadi kontsentratsioon on suur, siis k2 >> k1 x [S] —> v = k3 x [E] ja reaktsioon on substraadi suhtes 0. järku ning kiirus ei sõltu substraadi kontsentratsioonist. ! II variant 1. Vesinikside. ! Vesiniku aatomil on ainult üks s-orbitaal. Tänu sellele on ta
ioniseeruvat funksionaalset rühma. - Ekstreemsetel pH väärtustel ensüümvalk denatureerub. 17. I järku ensümaatilise reaktsiooni kineetika, Michaelise konstant. Reaktsioonikiiruse sõltuvust ensüümi & substraadi konsentratsioonist, keskkonna temperatuurist ja pHst uurib ensüümreaktsioonide kineetika. Ensüümi toimemehhanismi kindlaks tegemine ja organismis toimuva ensüümreaktsiooni kiiruse regulatsiooni säilitamine. Esimest järku reaktsiooni kiirus sõltub aine konstentratsioonist, pH-st ja katalüsaatorist Michaelise constant kirjeldab ensüümreaktsiooni kiiruse sõltuvust substraadi kontsentratsioonist. Michaelise konstant on arvuliselt võrdne substraadi kontsentratsiooniga, mille juures kiirus on pool maksimaalsest. Mida väiksem on Km (Michaelise konstant) , seda madalama kontsentratsiooni juures ensüüm efektiivselt töötab. 18.Ensüümide inhibiitorid ja aktivaatorid. Ensüümide lokalisatsioon rakus. Ensüümid on reguleeritava aktiivsusega katalüsaatorid:
annaabi.ee 
