Vajad kellegagi rääkida?
Küsi julgelt abi LasteAbi
Logi sisse
Sulge

"ioniseeruvate" - 3 õppematerjali

Ensüümkatalüüsi keemilised mehhanismid
3
docx

Ensüümkatalüüsi keemilised mehhanismid

· Muud happed-alused soodustavad H+ õlekannet siirdeseisundis · Üldine happe-alus katalüüs kiirendab reaktsiooni kuni 100 korda. a) spetsiifilise katalüüsi puhul ei sõltu kiiruskonstant puhvri kontsentratsioonist. b) Üldise puhul sõltub, sest puhver võib toimida prootoni doonori või aktseptorina. Üldise happe-alus katalüüsi ensüümi ioniseeruvate rühmade aktiivsus prootoni ülekandes siirdeseisundis on suurim pKa läheduses. Seriin proteaasid- segu kovalentsest ja üldisest hape-alus katalüüsist. Esindajad : Trüpsiin, kümotrüpsiin, elastaas, trombiin, subtilisiin, plamiin, TPA Kõikide puhul osaleb katalüüsis seriin. · katalüütiline triaad" ja selle roll katalüüsis - aminohapete kolmik, mis on iga lagundava

Bioloogia → Üldbioloogia
38 allalaadimist
Ensüümikineetika
6
docx

Ensüümikineetika

seondub ainult ES kompleksiga (hüpoteetiline) Esineb ka segatüüpi mittekonkurentne inhibeerimine ehk inhibiitori sidumine ensüümile mõjutab aine sidumist ensüümi poolt (muutuvad nii Km kui Vmax väärtused) Konkurentse inhibeerimise juures arvestada tuleks seda, et kui [S] on lõpmata suur, siis inhibiitori lisamine reaktsiooni Vmax ei mõjuta. Kiiruse sõltuvus temperatuurist ja keskkonna pHst ­ põhjendused, graafilised sõltuvused pH mõjutab: aminohapete ioniseeruvate külgahelate, valkude protesteetiliste rühmade ja substraatide dissotsiatsiooni, ek Km ja/või Vmax väärtusi Temperatuur: tõustes ensüümreaktsioonid kiirenevad kaks korda iga 10 kraadi kohta. Igal ensüümil on teatud optimum (enaikel 50 kraadi ringis), millest alates reaktsiooni kiirus taas alaneb termilise denaturatsioon tõttu ehk hakkavad lagunema nõrgad sidemed. 5. Bisubstraatsete ensüümreaktsioonide põhiskeemid. Graafilised väljendused kordinaatides

Bioloogia → Üldbioloogia
62 allalaadimist
Biokeemia I test
48
pdf

Biokeemia I test

Km ja [S] äärtused on võrdsed, st Km = [S], siis V0 = ½ Vmax. Konstant Km vastab substraadi kontsentratsioo-nile, mille puhul reaktsiooni algkiirus võrdub ½ Vmax. Valdavalt on ensüümide Km väärtused 10-1 ... 10-8 M. 4. Reaktsiooni kiirust mõjutavad tegurid. Ensüümide inhibiitorid ­ mõiste, inhibeerimise tüübid, nende analüüs.Temperatuuri ja keskkonna pH mõju ­ põhjendused, graafilised sõltuvused. Aktiivsuse sõltuvus pH väärtusest pH mõjutab aminohapete ioniseeruvate külgahelate, valkude prosteetiliste rühmade ja substraatide dissotsiatsiooni. pH mõjutab Km ja/või Vmax väärtusi LIISI KINK 28 BIOKEEMIA test I Aktiivsuse sõltuvus temperatuurist Temperatuuri tõustes ensüümreaktsioonid kiirenevad ~2 korda iga 10°kohta. Kiiruse langus temperatuuril üle 50°C on tingitud

Keemia → Biokeemia
370 allalaadimist


Sellel veebilehel kasutatakse küpsiseid. Kasutamist jätkates nõustute küpsiste ja veebilehe üldtingimustega Nõustun