volti (beeta-paralleelne kiht). Seal leidub kaks konserveerunud järjestusmotiivi- HIGH(esimene alfaheeliks) ja KMSKS(kujutab endast lingu, mille konformatsiooni muutus substraadi seondamisel aitab aktiveerida ah-t. Klass II aaRS aktiivtsenter on suurem, koosnev antiparalleelsest beeta-kihtidest, mis on ümbritsetus alfa-heeliksitega. Aktiivtsentris eristatakse kol motiivi: ATP sidumiseks, ah sidumiseks ja dimerisatsiooniks. Klass I : on mono- või dimeerid, ATP konformatsioon on venitatud, aminoatsüleerimissait: tRNA terminaalse adenosiin 2´-OH. Klass II on di- või tetrameerid, ATP konformatsioon painutatud, aasait on tRNA terminaalse adenosiin 3´-OH Aminoatsüleerimisreaktsioon ja selle erandjuhud. Aminoatsüleerimiseks nimetatakse valgusünteesi etappi, mille käigus liidetakse ah vastava tRNA terminaalse adenosiini 3´-OH või 2´-OH külge
või heterodimeerid ning ühes valgus on mitte enam kui 2 tsink-sõrm motiivi. Homodimeersed tsinksõrmed seovad DNA pööratud kordusega elemente (inverted repeats). · Leutsiin-lukud (lZip). DNAd-siduvate domäänide hulgas on suur hulk struktuure, milledes iga seitsmes aminohappejääk on Leu. Need valgud seovad DNAd kui dimeerid ning Leu-de mutageneesi katsed on näidanud, et viimased on vajalikud just dimerisatsiooniks. Siit ka nimetus Leu-lukud. Tänaseks on leitud ka transkriptsiooni faktoreid, kus 7ndas positsioonis on teised AAd. Nüüdseks kasutatakse nimetust aluselised-lukud (basic-zipper). Paljud aluselisedlukud moodustavad heterodimeere. · Aluselised heeliks-ling-heeliks (bHLH) domäänid. Need struktuurid on väga sarnased aluselise-luku struktuuriga, erinevuseks on nende mittehelikaalne ling, mis eraldab kummagi monomeeri kahte -