riiklik konkurss, II preemia doktoriõppe üliõpilaste astmes, konkursitöö ,,ARC-tüüpi inhibiitori (ARC-1034) ja proteiinkinaas A katalüütilise alamühiku vahelise kompleksi struktuuranalüüs..." Teadustöö põhisuunad 1. Bio- ja keskkonnateadused, 1.1. Biokeemia(Proteiinkinaaside bisubstraatsete inhibiitorite disain, süntees ja kristallograafia) 1. Bio- ja keskkonnateadused, 1.1. Biokeemia, P310 Proteiinid, ensümoloogia Jooksvad projektid Väikese molekulmassiga sondid Aurora A/PIM/NuMa signaaliraja proteiinkinaaside uurimiseks elusrakkude mitoosifaasis Juhendamisel väitekirjad Katrin Kestav, doktorant, (juh) Darja
pH mõjutab: aminohapete ioniseeruvate külgahelate, valkude protesteetiliste rühmade ja substraatide dissotsiatsiooni, ek Km ja/või Vmax väärtusi Temperatuur: tõustes ensüümreaktsioonid kiirenevad kaks korda iga 10 kraadi kohta. Igal ensüümil on teatud optimum (enaikel 50 kraadi ringis), millest alates reaktsiooni kiirus taas alaneb termilise denaturatsioon tõttu ehk hakkavad lagunema nõrgad sidemed. 5. Bisubstraatsete ensüümreaktsioonide põhiskeemid. Graafilised väljendused kordinaatides 1/v vs 1/A substraadi B konts. suurenemisel. Enamik reaktsioone toimub enam kui ühe aine osavõtul, seetõttu moodustub ka mitu produkti. Selliste reaktsioonide jaoks on põhimõtteliselt kaks võimalust: 1) Ühekordse ümberasetusega mehhanism mõlemad (või enam) aineid seonduvad ensüümiga ja vabanevad vastavad produktid, eristakse veel juhuslikku (pole oluline milline aine seondub
BIOKEEMIA test I Segatüüpi mittekonkurentne inhibeerimine. I sidumine ensüümile mõjutab substraadi sidumist ensüümi poolt. Sidumistsentrid asuvad lähestikku või leiavad aset konformatsioonimuutused. Inhibiitori lisamisel muutuvad mõlema telje lõigud kui sirge tõus muutuvad nii Km kui Vmax väärtused. Ebakonkurentne inhibeerimine inhibiitor (I) seondub aiult ES, mitte E. Bisubstraatsete ensüümireaktsioonide põhiskeemid. Graafilised väljendused koordinaatides 1/v versus 1/A substraadi B kontsentratsiooni suurenemisel. Enamik reaktsioone (nii in vivo kui in vitro) kulgeb rohkem kui ühe substraadi osavõtul ning harilikult moodustub ka mitu produkti. %+& + Bisubstraatsete reaktsioonide jaoks on kaks põhimõtteliselt võimalust: 1) Ühekordse ümberasetusega mehhanism. Mõlemad substraadid (A ja B) seostuvad
sidemete lagunemine. Igal ensüümil on kindel pH vahemik, kus ta on aktiivne. Ensüümide inhibiitor on negatiivne katalüsaator, mis pidurdab reaktsiooni. Inhibiitorid jagunevad: 1. Pöördumatud- seonduvad kovalentsete sidemetega 2. Pöörduvad- interakteeruvad ensüümiga nõrkade sidemete kaudu Pöördumatud inhibiitorid Seondumine ensüümiga on väga tugev ning dissotsiatsioon aeglane. Moodustavad sageli kovalentseid sidemeid. 5. Bisubstraatsete ensüümireaktsioonide põhiskeemid. Bisubstraatne reaktsioon on reaktsioon, kus osaleb kaks või enam substraati ja produkte on ka rohkem kui üks. Need ensüümireaktsioonid jagunevad: 1. Järjestikune ehk ühekordse ümberasetusega reaktsioon mõlemad substraadid seostuvad ensüümiga ning peale reaktsiooni toimumist produktid vabanevad. a) Juhuslikku tüüpi: seostuvate substraatide järjekord pole oluline. b) Korrastatud tüüpi: üks substraat (juhtiv) seostub esimesena. 2
Ensüümide inhibiitorid mõiste, inhibeerimise tüübid, nende analüüs. Temperatuuri ja keskkonna pH mõju põhjendused, graafilised sõltuvused. 1) pH Ensüümid on aktiivsed teatud pH vahemikus; pH mõjutab Km või Vma väärtusi. 2) Temperatuur Temp tõstes ensüümireaktsioonid kiirenevad; kiirus langeb peale 50C valgu denaturatsioon. 3) Inhibiitorid Erinevatel madalmolekulaarsete ainete sidumine võib ensüümi aktiivsuse inhibeerida. 5. Bisubstraatsete ensüümireaktsioonide põhiskeemid. 1. Järjestikune ehk ühekordse ümberasetusega reaktsioon mõlemad substraadid seostuvad ensüümiga ning peale reaktsiooni toimumist vabanevad. a. Juhuslik seostuvate substraatide järjekord pole oluline b. Korrastatud üks substraat seostub esimesena 2. Topeltasendsega ehk pingpong reaktsioon esmalt seostub ensüümiga esimene substraat
annaabi.ee 
