punktis. · Kovalentse sideme moodustumine E(ensüümi) ja S(substraadi) vahel tagab reaktsiooni kiiruse tõusu Näide : katalüüsita reaktsioon: BX+Y -> BY+X Kovalentne katalüüs: BX+Y+E -> E:B+Y+X-> E+BY+X Selle mõte on vähendada aktivatsiooni energiat reaktsioonil. Nukleofiilse katalüüsi puhul ensüümi mõni nukleofiilne tsenter (amiin, hüroksüül etc...) atakteerib substraadi elektrofiilset tsentrit. Tekib side substraadi ja ensüümi vahel. 2. Hape-alus katalüüsi põhimõte, ,,spetsiifiline" ja ,,üldine" hape-alus katalüüs. Seriinproteaasid - esindajad, ,,katalüütiline triaad" ja selle roll katalüüsis. · "Spets"Happe-alus katalüüsis osaleb kas H+ või OH-, mis difundeerub katalüütilissse tsentrisse. · "Üldises"Happe-alus katalüüs hõlmab teisi happeid ja aluseid peale H+ ja OH-
Krabi sõra struktuur – RNA polümeraas koosneb mitmetest subühikutest. Struktuur on seotud ensüümi protsessiivsuse tagamisega – arv monomeere, mis lisatakse ühe initsiatsioonisündmuse kohta. Aktiivtsenter asub sõrgade vahel. Seal toimub uue fosfodiestersideme süntees (ühelt DNA ahelalt). RNA ahelale lisatakse nukleotiide juurde. Järjestuse alusel valitakse välja komplementaarsed nukleosiidid, ribonukleosiidfosfaadid ja fosfodiesterside süntees – 3’ O atakteerib fosfodiestersidet α fosfaadi juures – ümberesterifitseerimisreaktsipoon. Vabaneb PPi. Osaleb kaks Mg iooni (üks deprotoneerib 3’O ja teine kodeerib fosfaadi O-sid). Bakteriaalne DNA sõltuv RNA polümeraas sigma subühik on seostunud ainult initsiatsiooni ajal. Transkribeeritav vorm koosneb α2 β β’ vastavad geenid: 1) α-rpoA – karboksülterminaalne domään tunneb ära DNA. 2) β-rpoB – kõige suuremad, katalüütilised 3) β’-rpoC- katalüütilised