Kümotrüpsiin Kümotrüosiin katalüüsib peptiidsideme hüdrolüüsi ja oluline on katalüütiline triaad Asp His Ser. Ser on nukelofiil, His on üldine happe-aluse katalüsaator. Kõigepealt moodustub esimene tetraeedriline vaheühend (Ser hüdroksüüli külge on seotud peptiidahel kovalentselt). Seriini nukleofiilsust assisteerib His (käitub üldise aluse katalüsaatorina) ekstraheerib prootoni. Tekib sideme katkemine ja vabaneb esimene produkt peptiidi aminoterminus. Reaktsiooni teises astmes hüdrolüüsitakse vaheühend katki ja vabaneb C-terminus. Teises etapis käitub His üldise happe katalüsaatorina. 59 Substraat - vahendatud katalüüs Ntx kitinaas. Beeta-glükosiidse sideme hüdrolüüsiga tegemist. Kitinaas kasutab nukleofiilina substraadi enda atseetamido rühma hapnikuaatomit. Kovalentne vaheühend tekib nüüd substraadi enda sees (ringstruktuur).
- esineb rakuline ja humoraalne immuunvastus (bakterid ja viirused) - NH2 on antigeeni sidumiskoht - IgM – 10%, IgO – üle 1%, IgG – 75%, IgA – 15%, IgE – alla 1% (kui IgE on rohkem, tekib allergia). - ahelaid ( 2 rasket ja 2 kerget) ühendavad ja seovad S-S sidemed ja valgud - kerged ahelad on kõigil samad, rasked ahelad on erinevad. - Ig-de erinevus tuleneb erinevast monomeeride arvust - antigeeni sidumine toimub raske ja kerge ahela aminoterminaalses otsas. Aminoterminus geeni 5’ otsas. - S. Tonegawa avastas immuunoglobuliinid. IgG skemaatiline struktuur 91 - koosneb ühesugustest valgudomäänide kordustest – domäänidest. Mõned on varieeruvad, mõned konstantsed. - ühe klassi piires on kõik ühesugused (raske ahela konstantsed osad). - Ig1 domäänid koosnevad antiparalleelsetest β-lehtedest (stabiilseim valgu struktuur, tünnilaadne). Lingud, mis sealt β-lehtedest välja tulevad, on erinevad.