Molekulaarne ja rakenduslik immunoloogia
Iga disulfiidside suleb sõlmust,
mis koosneb 60-70 aminohappejäägist. Peptiidsilmus, mis on suletud peptiidsideme abil, moodustab
domeeni. Domeenis on kokku u 110 aminohappejääki.
Mõlematel ahelatel (L ja H) on üks varieeruv regioon e domeen (VH, VL), mille aminohappeline koostis
varieerub, sellepärast on see regioon võimeline seonduma erinevate antigeenidega. Hüpervarieeruv
regioon - varieeruva regiooni alad, mis omavad erilist variaabelsust, moodustavad immunoglobuliini
antigeeniga seostuva ala ja koosnevad CDR1-CDR3-st (complementarity determing regions).
Ülejäänud osa, mis paikneb varieeruvate regioonide all, on invariantse iseloomuga. See on konstantne
domeen. Kergel ahelal on üks (CL1) ja raskel ahelal on 3 või 4 (CH1, CH2, CH3, CH4) konstantset
domeeni.
Kerged ahelad on λ ja κ tüüpi. Nad seostuvad kõikide raskete ahelate tüüpidega, kuid ühes Ig
molekulis peavad olema 2 ühesugust tüüpi kerget ahelat.