Peptiid on molekul, mis koosneb ridamisi üksteise külge aheldatud aminohapetest (kokku võib aminohappeid olla valgus mitmeid tuhandeid). Kuna aminohapped on erinevas järjestuses ja neid on erinev arv valgumolekulis, saabki olla palju erinevaid valke. Aminohappeline järjestus määrab ära valgu ülesande. Valkude molekulmass on suurem kui polüpeptiididel. Enamik looduslikult esinevatest valkudest sisaldab alla 2000 aminohappejäägi.Suurim teadaolev inimvalk on südamelihases paiknev titin- 3 000 000 daltonit. Valgud võivad koosneda nii ühest kui ka mitmest polüpeptiidahelast, mis võivad olla nii identsed kui ka erinevad.Lihtsama struktuuriga valgu aminohappejääkide arvu saab umbkaudselt arvutada jagades molekulmassi 110-ga.Valkude aminohappeline koostis on valgule iseloomulik suurus.
proteolipiidid, glükoproteiinid jt. Lihtvalgud: albumiinid, globuliinid, histoonid, prolamiinid, gluteliinid, protamiinid ja skleroproteiinid. Loomsed valgud struktuursed valgud ensüümvalgud transportvalgud kaitsevalgud kontraktiilsed valgud retseptoorsed valgud regulatoorsed valgud depoovalgud eksporditavad valgud Valgu struktuur ja koostis Üks või mitu peptiiti Tuhanded aminohapped Titin 3-3,7 megadaltonit Aminohappejäägid Liikuv Valkude struktuuritasemed Primaarne struktuur- aminohappeline järjestus Sekundaarne struktuur- aminohappejääkide stabiilne kolmemõõtmeline struktuur Tertsiaarne struktuur- kogu valgu kolmemõõtmeline struktuur Kvaternaarne struktuur- kahe või enama subühiku ehk alaühiku asend ruumis Saperonid Tugivalgud Valgu funktsioonid Kolmedimensioonilise struktuur Ühedimensiooniline järjestus Ligand
ja Pax7 -> müogeensed regulatoorsed faktorid:bHLH transkriptsioonifaktorid Myf5, Mrf4, MyoD. Dermamüotoom eristub müotoomiks ja dermatoomiks. Differentseeruvad unipotentseteks müoblastideks. Müoblastid liituvad lihastorudeks; Lihastorud organiseeruvad paralleelseteks lihaskiududeks ja need omakorda lihaskimpudeks. Samaaegselt liitumisega lihasrakud differentseeruvad. bHLH faktorid Myogenin, ka MyoD ja Mrf4 -> lihasspetsiifilised geenid/valgud: aktiin, müosiin, tropomyosin, troponin, titin, nebulin, desmin, dystrophin, atsetüülkoliini retseptorid. Osa müoblaste jääb eellasrakkudeks – satelliitrakud. Müoblastid liituvad müotuubideks, mis differentseerivad ja korralduvad lihaskiududeks. Täiskasvanud skeletilihaskiud – hulktuumsed rakud. Sadu tuumasid, lihaskiu pinna all,müofibrillide ja rakumembraani vahel.Sklerotoomi rakud jagunevad eesmiseks-tagumiseks pooleks -> pooled ühinevad -> selgroolüli. Luude moodustumine (osteogenees)
(Robson et al. 2004). mately 20% of the total protein in the myo- Myofibrils are made up of many myofila- fibril. Actin is a globular protein (G-actin) ments, of which there are two major types, that polymerizes to form filaments (F-actin). classified as thick and thin filaments. There G-actin has a molecular weight of approxi- is also a third filament system composed pri- mately 42,000. There are approximately marily of the protein titin (Wang et al. 1979; 400 actin molecules per thin filament. Thus Wang 1984; Wang et al. 1984; Wang and the molecular weight of each thin filament Wright 1988; Wang et al. 1991; Ma et al. is approximately 1.7 × 107 (Squire 1981). 2006;). With respect to contraction and rigor The thin filaments (F-actin polymers) are development in postmortem muscle, it is the 1 μm in length and are anchored in the interdigitating thick and thin filaments that Z-line.
annaabi.ee 
