"tcip" - 1 õppematerjal

Valgu struktuur

Tsütokroom b562 foldimine Ilma chaperonideta toimuks paljude valgudomäänide vahestruktuuride agregatsioon in vivo valkude pakkimist viivad läbi chaperonid Hsp 70 molekulaarne mehanism Molekulaarsed chaperonid on ATPaasid Hsp70-tsütosoolne Bip- ER Dnak- bakteriaalne homoloog Hsp 40- chaperonid, mis on kompleksis Hsp70-ga >85% eukarüootsetest valkudest kasutavad seda rada foldimisel GroEL struktuur GroEL/TCiP valgud ­ koosnevad 14/8 subühikust (55 kDa) ATPaasid, kasutavad energiat valkude korrektseks foldimiseks GroEL molekulaarne mehanism -Ekvatoriaalne osa (243 AA) põhiliselt helikaalne- ATPd siduv domään - vaheosa lühike, hüdrofiilne osa- ruum ATP/ADP difusiooniks -apikaalne domään (191-376 AA) koosneb kahest B sheedist,