Nimetuse saavad ensüümid substraadi ja katalüüsitava reaktsiooni järgi ning lõppu lisatakse liides aas (peptiidi hüdrolaas). Kasutatakse ka triviaalnimetusi (pepsiin). 3. ES (ensüüm-substraat) kompleks ja selle formeerumist kirjeldavad molekulaarsed mudelid. E ja S vahelised interaktsioonid. Ensüüm seob substraadi aktiivtsentrisse. Aktiivtsenter valgu piirkond, mis seob substraadi ja vajadusel kofaktori. Reagendid viiakse aktiivtsentris siirdeolekusse. 1. Nõgu või õnarus ensüümi pinnal 2. Väike osa kogu ensüümist 3. Unikaalne mikrokeskkond 4. S seotakse nõrkade jõududega 5. Spetsiifilisuse tagab kindel aktiivtsentri aatomite paigutus. Eristatakse kahte molekulaarse äratundmise mudelit: ,,Lukk ja võti" ,,Indutseeritud sobivus" (ensüüm võtab substraadi kuju) 4. Reaktsiooni G ja G* tähendus. Mittekatalüütilise ja katalüütilise reaktsiooni energiadiagrammid ja G* väärtuste võrdlus.
Ensüüm bioloogiline katalüsaator, mida iseloomustab kõrge spetsiifilisus, suur katalüüsivõime ning reguleeritavus. Katalüsaator kiirendab keemilist reaktsiooni jäädes ise muutumatuks. Ensüümide rolliks on olla metaboolsete funktsioonide vahendajad elussüsteemid kasutavad ensüüme biokeemiliste reaktsioonide kiirendamiseks ja kiiruse kontrollimiseks. Aktiivtsenter valgu piirkond, mis seob substraadi ja vajadusel kofaktori. Reagendid viiakse aktiivtsentris siirdeolekusse. 2. Ensüümiklassid nimetused, katalüüsitavate reaktsioonide tüübid. Ensüümide nimetuste kujunemine. Jaguneb kuude klassi: 1) Oksüdoreduktaasid redoksreaktsioonid (elektronide ülekanne); 2) Transferaasid funktsionaalsete rühmade ülekanne ühelt molekulilt teisele; 3) Hüdrolaasid molekulide lagundamine, keemiliste sidemete katkestamine hüdrolüüsi teel; 4) Lüaasid funktsionaalsete rühmade liitumisreaktsioonid kaksiksidemele või
annaabi.ee 
