GroEL struktuur GroEL/TCiP valgud koosnevad 14/8 subühikust (55 kDa) ATPaasid, kasutavad energiat valkude korrektseks foldimiseks GroEL molekulaarne mehanism -Ekvatoriaalne osa (243 AA) põhiliselt helikaalne- ATPd siduv domään - vaheosa lühike, hüdrofiilne osa- ruum ATP/ADP difusiooniks -apikaalne domään (191-376 AA) koosneb kahest B sheedist, välimised domäänid pole selgelt struktueerunud ja moodustavad hüdrofoobseid klastreid Valkude degradeerimine Ekstratsellulaarselt toimub valkude lagundamine proteaaside abil: endoproteaasid, eksoproteaasid Valkude vananemine: -keemiline vananemine Gln Asn deaminatsioon -Met Cys oksüdeerimine -Ratsemisatsioon Valkude eluiga determineeritud tema järjestusega Intratsellulaarne valkude degradatsioon: -Lüsosomaalne
kuhu sisse pääseb voltimata valk, mis pannakse seal ATP hüdrolüüsi abil õigesse konformatsiooni ja pakitud valk vabaneb. Bakteriaalse chaperonini moodustavad Hsp60 ehk GroEL. GroEL valgud koosnevad 14/8 subühikust (55 kDa). ATPaasid, kasutavad energiat valkude korrektseks foldimiseks Jaguneb: -Ekvatoriaalne osa (243 AA) põhiliselt α-helikaalne: ATPd siduv domään - vaheosa lühike, hüdrofiilne osa- ruum ATP/ADP difusiooniks -apikaalne domään (191-376 AA) koosneb kahest β- sheedist, välimised domäänid pole selgelt struktueerunud ja moodustavad hüdrofoobseid klastreid GroEL moodustab kaks heptameerset ringi, mis mõlemad on kambrid, kuhu valk saab siseneda ning GroES moodustab kaane, mis siis selle kambri katab. Pärast ATP seondumist toimub chaperonis konformatsiooniline muutus läbi mille osa hüdrofoobseid piirkondi mis olid vajalikud substraadi seondumiseks kaovad. Samuti seondub GroES, mis suleb chaperoni õõnsusesse substraadi, järgneb ATP hüdrolüüs
annaabi.ee 
