(0,30nm) Ioonsidemed elektrostaatilised interaktsioon erilaenguliste aatomite vahel (0,25nm) Van der Waals interaktsioonid kahe kõrvutipaikneva aatomi elektronpilve fluktuatsioonidest tulenev jõud (0,35nm) Hüdrofoobne interaktsioon kahe hüdrofoobse kõrvalahela vahel Disulfiidsidemed kovalentsed sidemed Cys vahel 4. -heeliks ja sheet, amfipaatsed heeliksid, paraleelsed ja antiparaleelsed lehed -heeliks üldlevinud valkude sekundaarstruktuurielement; stabiliseeritud lähestikku asuvate aminohappejääkide peptiidsideme amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vaheliste vesiniksidemete poolt. 3,6 jääki pöörde kohta; tõus jäägi kohta: 1,5 Å -leht kõrvutiasetsevad ja omavahel vesiniksidemetega seotud järjestuselõigud. On kas paralleelsed (samasuunalised) või antiparalleelsed (vastassuunalised). Tõus jäägi kohta 3,47 Å (antiparal.); 3,25 Å (paral.)
erilaenguliste aatomite vahel. van der Waalsi interaktsioonid - on kahe kõrvutipaikneva aatomi elektronpilve fluktuatsioonidest tulenev jõud. hüdrofoobsed interaktsioonid - hüdrofoobne jõud kahe hüdrofoobse kõrvalahela vahel. Disulfiidsidemed – on kovalentsed sidemed Cys vahel. 6 α-heeliks ja β-sheet, amfipaatsed heeliksid, paralleelsed ja antiparalleeled lehed α-heeliks – üldlevinud valkude sekundaarstruktuurielement; stabiliseeritud lähestikku asuvate aminohappejääkide peptiidsideme amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vaheliste vesiniksidemete poolt. 3,6 jääki pöörde kohta; tõus jäägi kohta: 1,5 Å β-leht – tavaliselt 5-8 aminohapet pikad, kõrvutiasetsevad ja omavahel vesiniksidemetega seotud järjestuselõigud. On kas paralleelsed (samasuunalised) või antiparalleelsed (vastassuunalised). Tõus jäägi kohta 3,47 Å (antiparal.); 3,25 Å (paral.)
peptiidahelale eemaldatakse. Liidetava aminohappe karboksüülrühm aktiveeritakse karbodimiidiga. Iga tsükli järel tahke faas filtritakse välja. V VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 1. Sekundaarstruktuur on polüpeptiidahela mingi osa lokaalne konformatsioon, mis on stabiliseeritud vesiniksidemetega amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahel. -heeliks üldlevinud valkude sekundaarstruktuurielement; stabiliseeritud lähestikku asuvate aminohappejääkide peptiidsideme amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vaheliste vesiniksidemete poolt. 3,6 jääki pöörde kohta; tõus jäägi kohta: 1,5 Å -leht kõrvutiasetsevad ja omavahel vesiniksidemetega seotud järjestuselõigud. On kas paralleelsed (samasuunalised) või antiparalleelsed (vastassuunalised). Tõus jäägi kohta 3,47 Å (antiparal.); 3,25 Å (paral.)
V. VALKUDE RUUMILISED STRUKTUURID 1. Sekundaarstruktuuri mõiste ja tüübid. -heeliks ja -leht ehk voldik (paralleelne ja antiparalleelne) põhilised parameetrid, stabiliseerivad sidemed. Teised - struktuurid. Def: Polüpeptiidahela mingi osa lokaalne konformatsioon, mis on stabiliseeritud vesiniksidemetega amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vahel. Sekundaarstruktuuri tüübid: heeliks üldlevinud valkude sekundaarstruktuurielement, stabiliseeritud lähestikku asuvate aminohappejääkide peptiidsideme amiidrühma vesiniku ja karbonüülrühma hapniku vaheliste H-sidemete poolt. Jääke pöörde kohta: 3,6 Tõus jäägi kohta: 1,5 Å = -60°; = -45° Valgu peaskeleti lõik, mis on vesiniksidemete abil fikseeritud alfa heeliksiks, sisaldab 13 aatomit täispöörde kohta
annaabi.ee 
