Ensüümikineetika
Esineb ka segatüüpi mittekonkurentne inhibeerimine ehk inhibiitori sidumine ensüümile mõjutab
aine sidumist ensüümi poolt (muutuvad nii Km kui Vmax väärtused)
Konkurentse inhibeerimise juures arvestada tuleks seda, et kui [S] on lõpmata suur, siis inhibiitori
lisamine reaktsiooni Vmax ei mõjuta.
Kiiruse sõltuvus temperatuurist ja keskkonna pHst põhjendused, graafilised sõltuvused
pH mõjutab:
aminohapete ioniseeruvate külgahelate, valkude protesteetiliste rühmade ja substraatide
dissotsiatsiooni, ek Km ja/või Vmax väärtusi
Temperatuur:
tõustes ensüümreaktsioonid kiirenevad kaks korda iga 10 kraadi kohta. Igal ensüümil on teatud
optimum (enaikel 50 kraadi ringis), millest alates reaktsiooni kiirus taas alaneb termilise
denaturatsioon tõttu ehk hakkavad lagunema nõrgad sidemed.
5. Bisubstraatsete ensüümreaktsioonide põhiskeemid. Graafilised väljendused kordinaatides
1/v vs 1/A substraadi B konts. suurenemisel.
annaabi.ee 
