Ensüümid
· substraat fikseeritakse katalüüsiks vajalikku asendisse paljude sidemetega
· aktiivtsentri lõplik ruumiline formeerumine toimub substraadimoekuli lähenemisel: S ja E
komplementarsuse alusel muudetakse aktiivtsenter S-le sobivaks isosteeriline regulatsioon substraadi
poolt.
· S ja E interaktsioonil muutub ensüümi konformatsioon: S-di ja aktiivtsentri katalüütiliste rühmade
kontakt muutub sobivamaks, ,,pingustavad" sidemed substraadis. Seetõttu on ensüüm-substraat kompleksi
(ES) teke ja substraadi muundumine produktides kergendatud.
· Tekkiv produkt pole komplementaarne aktiivtsentri katalüütilise rühmadega, seetõttu ta väljub
aktiivtsentrist ja selle algkonformatsioon taastub.
Ensümaatiline kineetika
E-reaktsioon kulgeb teatud kiirusega. Reaktsioonikiirust väljendab kas muundunud S hulk või tekkinud produkti (P)
hulk ajaühikus.
Kiirus sõltub: