Biokeemia eksami kordamine
· ligaasid uute kovalentsete sidemete moodustamine kondensatsiooni teel ATP energia arvel
Mittekatalüütiline ja katalüütiline reaktsioon
Michaelis-Menten'i võrrand
E +S ES EP E + P
Vmax on teoreetiline maksimaalne reaktsioonikiirus [ M /s ]
Ensüümreaktsioonide kiirust mõjutavad tegurid
pH, temperatuur (kõrgetel temperatuuridel hakkab valk denatureeruma), inhibiitorite olemasolu
Inhibiitorid
Pöördumatud inhibiitorid inaktiveerivad ensüüme läbi kovalantsete sidemete, pöörduvad läbi
mittekovalentsete sidemete
Konkurentne inhibeerimine inhibiitor seondub ainult E'ga
Mittekonkurentne inhibeerimine inhibiitor seondub kas E või ES'ga
Ebakonkurentne inhibeerimine inhibiitor seostub ainult ES'ga (hüpoteetiline)
Ensüümkatalüüsi keemilised mehhanismid
· kovalentne katalüüs ensüüm ja substraat moodustavad kovalentseid sidemeid ühes või mitmes
annaabi.ee 
