Pärast seriini lülitamist polüpeptiidahelasse. Seriini fosforüleerimine ATP poolt kas aktiveerib või passiveerib valku, näit. glükogeeni fosforülaasi. 43.(138) Millist polümeeri struktuuri tasandit määratakse sekveneerimise abil? a) primaar 45.(140) Kas peptiidsideme ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine? ei ole 46.(141) Joonistage toodud aminohapete baasil dipeptiid trans konfiguratsioonis. Sarnaselt C=C kaksiksidemele võivad ka peptiidsidemega külgnevad koplanaarsed grupid asetseda teineteise suhtes kas, cis või trans konfiguratsioonis. Peptiidside on oma struktuurilt planaarne ja eelistatud on peptiidsideme trans vorm. Cissamal "pool", Transdiagonaalis erinevatel "pooltel" 48.(143) Millised regulaarsed interaktsioonid stabiliseerivad valkude sekundaarstruktuuri elemente? c) vesiniksidemed 49.(144) Mitu aminohappejääki on keskmiselt ühe aheliksi pöörde kohta? b)3,6 50
b) sekundaar c) tertsiaar d) kvaternaar 44.(139) Kas joonisel on kujutatud valgu primaar, sekundaar, tertsiaar või kvaternaarstruktuur? (võivad olla erinevad joonised). Vaadake "Valkude struktuur" joonis 7.27 45.(140) Kas peptiidsideme ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine? ei ole 46.(141) Joonistage toodud aminohapete baasil dipeptiid trans konfiguratsioonis. (võivad olla erinevad aminohapped). Sarnaselt C=C kaksiksidemele võivad ka peptiidsidemega külgnevad koplanaarsed grupid asetseda teineteise suhtes kas, cis või trans konfiguratsioonis. Peptiidside on oma struktuurilt planaarne ja eelistatud on peptiidsideme trans vorm. Cissamal "pool", Transdiagonaalis erinevatel "pooltel" 47.(142) Näidake (noolega) milliste sidemete ümber on võimalik polüpeptiidahela vaba pöörlemine. Joonis 7.3. Vaba pöörlemise võimalused polüpetiidahela keemiliste sidemete ümber. Kahe kõrvuti asetseva
annaabi.ee 
