"klasidel" - 1 õppematerjal

Molekulaarne ja rakenduslik immunoloogia

α-st γ- Ig-de strukturaalsed komponendid. (IgG näitel) Peamine neljaahelaline Ig-de srtuktuurne ühik (monomeer) koosneb kahest kergest ja kahest raskest polüpeptiidsest ahelast. Kerged (L-) ahelad koosnevad 212 aminohappejäägist, nende molekulaarmass on 25 kDa. Nad on identsed kõikidel Ig klassidel. Rasked (H-) ahelad koosnevad 450 aminohappejäägist, nende molekulaarmas on 50-77 kDa. Nad on erinevad Ig erinevatel klasidel ja alaklassidel. Igal L-ahelal on 2 disulfiidsidet ja igal H-ahelal on 4 disulfiidsidet (-S-S-). Iga disulfiidside suleb sõlmust, mis koosneb 60-70 aminohappejäägist. Peptiidsilmus, mis on suletud peptiidsideme abil, moodustab domeeni. Domeenis on kokku u 110 aminohappejääki. Mõlematel ahelatel (L ja H) on üks varieeruv regioon e domeen (VH, VL), mille aminohappeline koostis varieerub, sellepärast on see regioon võimeline seonduma erinevate antigeenidega