Vajad kellegagi rääkida?
Küsi julgelt abi LasteAbi
Logi sisse
Sulge

"hemoproteiin" - 2 õppematerjali

Glükoosisisalduse määramine ensümaatilisel meetodil
5
docx

Glükoosisisalduse määramine ensümaatilisel meetodil.

Reaktsiooniproduktid: - Vesinikperoksiid H2O2 - ,D-glükonolaktoon (hüdrolüüsi tulemusena moodustab D-glükoonhape FAD seob glükoosi molekulilt 2 vesiniku aatomit, ning kannab need molekulaarsele hapnikule, mis sisaldub lahustunult reaktsioonikeskkonnas. Selle tulemuseks tekib vesinikperoksiid ja D-glükoonhape. Teine etap: Teisel etaapil kasutatakse rõika peroksüdaasi (süstemaatiline nimetus on doonor:H2O2- oksüdoreduktaas.) POx on hemoproteiin. POx katalüüsib spetsiifiliste substraatide oksüdeerumist, kasutades elektronide aktseptorina H2O2 (moodustub H2O). Kui substraati oksüdeerimisel tekib värviline produkt (kromogeenne substraat), siis saab POx reaktsiooni jälgida spektrofotomeetriliselt. Värvilise ühendi kontsentratsioon sõltub glükoosisisaldusest. Oksüdeeritud substrat + H2O2 taandatud substraat + H2O värvitu värviline

Keemia → Biokeemia
23 allalaadimist
Biokeemia I testiks
9
pdf

Biokeemia I testiks

allosteeriline inhibiitor vähendab S sidumist. 5. Hemoglobiin ja müoglobiin on hapniku transpordi ja säilitamise valgud. Müoglobiin on monomeerne (153 aminohapet, MW 17200), polüpeptiidahel koosneb kaheksast heliksaalsest segmendist, mis on ühendatud lühikeste struktureerimata osadega. Hemoglobiin tetrameerne (2 alfa-ahelat 141 jäägiga, 2 beeta-ahelat 146 jäägiga, MW 64500). Hb seob hapniku kopsus ja vabastab kudede kapillaarides. Mb on monomeerne hemoproteiin. Müoglobiinis on hapniku sidujaks polüpeptiidahelaga seotud heemne raud 2+ (Fe vormis). Raua oksüdeerumisel raud(III) vormi, metmüoglobiin hapniku ei seo. Hapnik seotakse heemsele Fe'le kuuenda ligandina. Hapniku seondumisel Mb konformatsioon muutub (Fe alul heemi tasapinnast väljas, hapniku lisandumisel tõmbab see Fe tasapinda ja Fe tõmbab endaga kaasa kogu heeliksi), kuid Mb puhul ei oma see suurt tähtsust.

Keemia → Biokeemia
618 allalaadimist


Sellel veebilehel kasutatakse küpsiseid. Kasutamist jätkates nõustute küpsiste ja veebilehe üldtingimustega Nõustun