KNF mudel mille puhul monomeerid ei pea olema samas olekus. Aktiveerimine pos heterotroopne efektor e allosteeriline aktivaator soodustab S sidumist. Inhibeerimine neg heterotroopne efektor e allisteeriline inhibiitor vähendab S sidumist. Allosteeriliste ensüümide kineetilised kõverad: on sigmoidaalsed. (Vaata loen 9 slaid 12.) 5) Müoglobiini ja hemoglobiini toimimine allosteerilise regulatsiooni näitena, nende struktuuride erinevuste mõju hapnikutranspordile. Hapnik seotakse ligandina Fe-le. Müoglobiini hapnikuga seostumata Fe2+ ioon ulatub heemi tasapinnast välja. O2 sidumine tõmbab Fe2+ iooni heemi tasapinda. Fe ioon tõmbab oma His F8 ligandi endaga kaasa. F heeliks muudab oma asendit. Hemoglobiini allosteeriline käitumine seisneb selles, et ainult ahelad on võimelised siduma O2 T- olekus (-ahelal on see steeriliselt takistatud). Hapniku sidumisel tulemusena -ahelatele toimuvad
Järjestikkuse muutumise mudel- Ensüümi struktuurimuutused võivad toimuda üksteise järel. Substraadi seostumine ühte aktiivtsentrisse põhjustab muutused ainult selle tsentriga piirnevates subühikutes mitte kogu ensüümis. Enamike allosteeriliste ensüümide tööd kirjeldab kahe mudeli kombinatsioon. 5. Hemoglobiini funktsioneerimine allosteerilise regulatsiooni näitena. Müoglobiini ja hemoglobiini molekulide struktuur ja füsioloogiline roll. Struktuuride erinevuste mõju hapnikutranspordile. Hemoglobiin koosneb neljast heemist. Müoglobiin ühest (?) VIII. SÜSIVESIKUD. (Õpik lk 131-146) 1. Süsivesikute definitsioon ja bioloogiline roll. Näiteid süsivesikute multifunktsionaalsusest. Süsivesikute nomenklatuur. Aldoosid ja ketoosid. Süsivesikud ehk karbohüdraadid on organismi peamised energiaallikad. Nad lahustuvad vees hästi, osalevad rakk-rakk äratundmises ja moodustavad valkudega glükoproteiine. Jagunevad: 1. Monosahhariidid (3-7 C-d ahelas) 2
inhibeerimine. Allosteeriliste ensüümide kineetilised kõverad (v versus S). Allosteerilised ensüümid on võimelised ära tundma nii inhibiitoreid kui aktivaatoreid. Katalüüsivad ainevahetusradade olulisemaid etappe. Sõltuvad kvaternaarstruktuuri muutustest. 5. Hemoglobiini funktsioneerimine allosteerilise regulatsiooni näitena. Müoglobiini ja hemoglobiini molekulide struktuur ja füsioloogiline roll. Struktuuride erinevuste mõju hapnikutranspordile. Hemoglobiin kui allosteeriline valk. Hapnik seostub punastes verelibledes olevale hemoglobiinile kooperatiivselt. Seda kujutab sigmoidaalne kontsen.sõltuvus. Müoglobiin on lihases hapnikureservina, monomeerne valk. VIII. SÜSIVESIKUD. (Õpik lk 131-146) 1. Süsivesikute definitsioon ja bioloogiline roll. Näiteid süsivesikute multifunktsionaalsusest. Süsivesikute nomenklatuur. Aldoosid ja ketoosid.
kineetikale vastab hüperboolne sõltuvus. LIISI KINK 39 BIOKEEMIA test I Allosteeriline reguleerimine ja kovalentne modifitseerimine 5. Hemoglobiini funktsioneerimine allosteerilise regulatsiooni näitena. Müoglobiini ja hemoglobiini molekulide struktuur ja füsioloogiline roll. Struktuuride erinevuste mõju hapnikutranspordile. · Hemoglobiin ja müoglobiin on hapniku transpordi ja säilitamise valgud · Müoglobiin on monomeerne ja hemoglobiin tetrameerne valk · Mb: 153 aminohapet, MW 17200 · Hb: 2 alfa-ahelat 141 jäägiga, 2 beetaahelat 146 jäägiga, MW 64500 Müoglobliin (Mb) Mb ja Hb hapniku sidumise kõverad Hemoglobliin (Hb)
annaabi.ee 
