agregatsioon in vivo valkude pakkimist viivad läbi chaperonid Hsp 70 molekulaarne mehanism Molekulaarsed chaperonid on ATPaasid Hsp70-tsütosoolne Bip- ER Dnak- bakteriaalne homoloog Hsp 40- chaperonid, mis on kompleksis Hsp70-ga >85% eukarüootsetest valkudest kasutavad seda rada foldimisel GroEL struktuur GroEL/TCiP valgud koosnevad 14/8 subühikust (55 kDa) ATPaasid, kasutavad energiat valkude korrektseks foldimiseks GroEL molekulaarne mehanism -Ekvatoriaalne osa (243 AA) põhiliselt helikaalne- ATPd siduv domään - vaheosa lühike, hüdrofiilne osa- ruum ATP/ADP difusiooniks -apikaalne domään (191-376 AA) koosneb kahest B sheedist, välimised domäänid pole selgelt struktueerunud ja moodustavad hüdrofoobseid klastreid
On kahte sorti – klass I, kuhu kuuluvad bakteriaalsed ning kloroplastides ja mitokondrites paiknevad ning klass II, mis on eukarüootsed tsütosoolsed. Chaperoninid moodustavad kambrikese, kuhu sisse pääseb voltimata valk, mis pannakse seal ATP hüdrolüüsi abil õigesse konformatsiooni ja pakitud valk vabaneb. Bakteriaalse chaperonini moodustavad Hsp60 ehk GroEL. GroEL valgud koosnevad 14/8 subühikust (55 kDa). ATPaasid, kasutavad energiat valkude korrektseks foldimiseks Jaguneb: -Ekvatoriaalne osa (243 AA) põhiliselt α-helikaalne: ATPd siduv domään - vaheosa lühike, hüdrofiilne osa- ruum ATP/ADP difusiooniks -apikaalne domään (191-376 AA) koosneb kahest β- sheedist, välimised domäänid pole selgelt struktueerunud ja moodustavad hüdrofoobseid klastreid GroEL moodustab kaks heptameerset ringi, mis mõlemad on kambrid, kuhu valk saab siseneda ning GroES moodustab kaane, mis siis selle kambri katab. Pärast
annaabi.ee 
