R1 O R2 O- Peptiidside: Seob aminohappejääke peptiidideks ja aminohappeteks Kovalentne side, mille moodustumine vajab energiat Ketorühm on osaliselt kahekordne Puudub vaba rotatsioon (rigiidne side; aatomid paiknevad ühel tasapinnal) Iseloomulik trans-konformatsioon 2.1 Kuidas määratakse eksperimentaalselt valgu primaarstruktuuri? Valgu primaarstruktuuri määratakse Edmani meetodi abil, mis seisneb selles, et N-terminusest eraldatakse 1 aminohappe ja identsifitseeritakse, sellele järgneb järgmise aminohappe eraldamine ja identsifitseerimine. Selle meetodi keemia: Lisatakse valgule fenüültsüanaati, mis reageerib N- terminuses oleva aminohappega, moodustades sidet süsiniku ja aminohape aminorühma vahel. Järgmisena lisatakse trifluoroäädikhapet, mis eraldab fenültsüanaati koos esimese aminohappega
on aminohapped; oligopeptiid on lühike aminohapete polümeer (5-7? aminohapet). Natiivne ja denatureeritud struktuur – natiivne struktuur on valgu selline konformatsioon, nagu talle on füsioloogiliselt ette nähtud (korrektselt töötava valgu kolmemõõtmeline struktuur); denatureeritud struktuuri korral on valk oma kõrgemat järku struktuurid kaotanud (kõrge temp., denatureerivad ained, jne.). Denatureerunud valk võib valesti kokku pakkuda ning kaotada oma natiivne struktuur. Edmani degradatsioon – valkude primaastruktuuri määramise protsess, kus N-terminusest eraldatakse ükshaaval aminohappeid ... (?) Kümotrüpsiin ja trüpsiin – proteolüütilised valgud, mis lõikavad peptiidsidet spetsiifilise aminhappe C-terminaalsest otsast. Kümotrüpsiin lõikab aromaatsete kõrvalahelatega aminohapete juurest; trüpsiin positsiivset laengut kandvate aminohapete juurest. Spetsiifiline aktiivsus – ensüüm katalüüsib talle spetsiifilist reaktsiooni ja spetsiifiliste