kiirust vaid ensüümi hulk (ja tingimused) .Kui substraadi kontsentratsioon on kõrge, siis ensüüm on täielikult reaktsioonis hõivatud. Kui määrata K m ja Vmax ,siis on võimalik ka määrata ensüümreaktsiooni kiiruse v igal ajahetkel vastavalt Michaelise-Menteni võrrandile, teadel eelnevalt katses kasutatud substraadi ja ensüümi kontsentratsiooni. Mida väiksem on Km , seda suurem on reaktsioonivõimelisus,seda vähem dissotsieeruvam ja tugevam on vahekompleks ES. Michaelise-Menteni võrrand: Ensüümreaktsiooni täielik põhivõrrand ja lihtsustatud põhivõrrand: Vmax- teoreetiline maksimaalne reaktsiooni kiirus, millist reaktsioon kunagi tegelikkuses ei saavuta . , kus - katalüütilise aktiivsuse mõõt; on substraadi molekulide arv, mis konverteeritakse ühe ensüüme molekuli poolt ühes ajaühikus produktiks, tingimusel, et ensüüm on küllastunud substraadiga.
Kõrgetel substraadi kontsentratsioonidel on ensüüm täielikult reaktsioonis hõivatud. Kui oleme määranud Km ja Vmax , siis oleme ka määranud ensüümreaktsiooni kiiruse v igal ajahetkel vastavalt Michaelise-Menteni võrrandile, teades eelnevalt katseks kasutatud substraadi ja ensüümi kontsentratsiooni. Km on ensüümi ja substraadi vahelise reaktsioonivõimelisuse mõõduks. Mida väikesem on Km , seda suurem on reaktsioonivõimelisus, seda vähem dissotsieeruvam ja tugevam on vahekompleks ES. Michaelis-Menteni võrrandi järgi, kui S = Km , siis v= Seega on vmax teadmine tähtis ensüümi töövõime mõõtmiseks. Selle mõistmiseks on vajalik tutvuda (veel kord) Michaelis-Menteni võrrandi tuletuskäiguga. Laboratoorse töö teoreetilised alused: Reaktsiooni produktideks on glükoos ja fruktoos: Reaktsioon kulgeb vesilahuses (kusjuures vee kontsentratsioon on tunduvalt suurem sahharoosi kontsentratsioonist) esimest järku reaktsioonina
annaabi.ee 
