kokkupakkimisel. 13 GroEL molekulaarne mehhanism valkude pakkimisel Gro EL ehk Hsp60 Chaperoninid on seotud valkude pakkimisega. On kahte sorti – klass I, kuhu kuuluvad bakteriaalsed ning kloroplastides ja mitokondrites paiknevad ning klass II, mis on eukarüootsed tsütosoolsed. Chaperoninid moodustavad kambrikese, kuhu sisse pääseb voltimata valk, mis pannakse seal ATP hüdrolüüsi abil õigesse konformatsiooni ja pakitud valk vabaneb. Bakteriaalse chaperonini moodustavad Hsp60 ehk GroEL. GroEL valgud koosnevad 14/8 subühikust (55 kDa). ATPaasid, kasutavad energiat valkude korrektseks foldimiseks Jaguneb: -Ekvatoriaalne osa (243 AA) põhiliselt α-helikaalne: ATPd siduv domään - vaheosa lühike, hüdrofiilne osa- ruum ATP/ADP difusiooniks -apikaalne domään (191-376 AA) koosneb kahest β- sheedist, välimised domäänid pole selgelt struktueerunud ja moodustavad hüdrofoobseid klastreid
Samuti seondub GroES, mis suleb chaperoni õõnsusesse substraadi, järgneb ATP hüdrolüüs. Ko-chaperoni seondumine ja ATP hüdrolüüs toovad kaasa veel suuremad konformatsioonilised mutused, mille tagajärjel muutub chaperoni sisene õõnus väga hüdrofiilseks erinevalt algsest hüdrofoobsest. ATP seondumine teisele ringile soodustab GroES-i ja ADP ning substraadi vabanemise vabanemise esimesest ringist. Enamasti läbivad valgud chaperonini tsüklit mitu korda enne kui nad korralikul ta pakkinud on. 12. Valkude keemiline vananemine.??? Valkude eluiga on determineeritud tema järjestusega. Keemiline vananemine Gln Asn deaminatsioon. 13. Lüsosomaalne ja ubikvitiin-sõltuv valkude degradatsioon. Ubikvitiin sõltuv degradatsioon toimub proteasoomides. ATP-sõltuv proteaas 1% koguvalgust 76AA jääki, tsütosoolne.
annaabi.ee 
