Nukleiinhapped on kõrgmolekulaarsed ühendid, mis nukleoproteiididena sisalduvad kõigis elusates rakkudes. Valgu molekulide struktuur Valgu uuringutes on erilist tähelepanu pööratud peptiidahelate võimalikele ruumilistele paiknemisviisidele, mille tulemuseks on püsivate konformatsioonide moodustumine. Spiraali olemasolu paljudes polüpeptiidides ja valkudes. Viimase peamiseks iseärasuseks on peptiidahelate keerdumine selliselt, et saad võimalikuks vesiniksidemete tekkimine amiidsete vesinikuaatomite ja karboksüülrühmade vahel iga nelja peptiidsideme järel. (Grandberg, 1979: 357) Sellest lähtuvalt on valgumolekulises kindlaks tehtud nelja struktuuri olemasolu. Primaarstruktuur on aluseks valkude spesiifilisusele, kõrgemate struktuuritasemete kujunemisele ja tema muutused põhjustavad mitmeid nn. molekulaarseid haigusi. Võib öelda, et geneetiliselt determineeritud primaarstruktuur määrab ära antud valgu kõrgemad struktuuritasemed. Seega nn
ensüüm, mille aktiivtsentrisse konkreetne tRNA sobitub, et kinnitataks õige aminohape. tRNA mille küljes on aminohappe jääk. aminoatsyyl-tRNA süntentaas sünteesib aminoatsyyl-tRNAd. 29. Aminohapete lühiiseloomustus. Aminohapped on orgaanilised ühendid, mis sisaldavad funktsionaalsete rühmadena amino- (-NH2) ja karboksüülrühma (-COOH) ning aminohappespetsiifilist kõrvalahelat. Nii amino- kui ka karboksüülrühm aminohappes on võimelised amiidsete sidemete tekitamiseks ja tänu sellele saavad erinevad aminohapped omavahel reageerida moodustamaks dipeptiidi. 30. Valkude lühiiseloomustus. Valgud ehk proteiinid on polüpeptiidid, mis koosnevad aminohappejääkidest. Valkude koostises on 20 erinevat aminohapet, aminohapped koosnevad aminorühmast ja karboksüülrühmast . Valkude süntees toimub ribosoomides. Valkude funktsioon on eluksvajalike biokeemiliste reaktsioonide katalüseerimine!!! Jagunevad: 1) Lihtvalgud (nt. munavalge)
liikumis- ja energeetilist funktsiooni. 1.2. Valgu molekulide struktuur Valgu uuringutes on erilist tähelepanu pööratud peptiidahelate võimalikele ruumilistele paiknemisviisidele, mille tulemuseks on püsivate konformatsioonide moodustumine. Spiraali olemasolu paljudes polüpeptiidides ja valkudes. Viimase peamiseks iseärasuseks on peptiidahelate keerdumine selliselt, et saad võimalikuks vesiniksidemete tekkimine amiidsete vesinikuaatomite ja karboksüülrühmade vahel iga nelja peptiidsideme järel. (Grandberg, 1979: 357) Sellest lähtuvalt on valgumolekulises kindlaks tehtud nelja struktuuri olemasolu. Primaarstruktuur on aluseks valkude spesiifilisusele, kõrgemate struktuuritasemete kujunemisele ja tema muutused põhjustavad mitmeid nn. molekulaarseid haigusi. Võib öelda, et geneetiliselt determineeritud primaarstruktuur määrab ära antud valgu kõrgemad struktuuritasemed. Seega nn
annaabi.ee 
