AST katalüüsib aminohapete rühma ülekannet aspartaadilt a-ketoglutaraadile, tekib OAA ja glutamaat ning ALT vastavalt alaniinist a-ketoglutaraadile, tekivad Pyr ja glutamaat. Transamiinimise kataboolne roll on aminohapete aminorühma kanaliseerimine glutamaati , sest ainult glutamaat allub oksüdatiivsele desamiinimisele. Seega glutamaat on inimkeha keskne aminohape. Aminotransferaaside koensüümiks on püridoksaalfosfaat (vitamin B6 derivaat). Transamiinimisreaktsioonide tasakaalukonstant ~1 näitab, et vajaduse korral võib toimuda kas kataboolne aminohapete aminorühma eemaldamine või AH süntees aminorühma ülekande abil vastavatele a-ketohapetele. ALT ja AST on maksa- ja lihaskahjustuste tüüpmarkerid. Glutamaadi oksüdatiivne desamiinimine toimub mitokondrites glutamaadi dehüdrogenaasi toimel, mida on rohkesti maksas, neerudes ja teistes kudedes. Glu DH tegevus on hästi reguleeritud
a Lys ja Thr). Need on aspartaadi aminotransferaas (AST) ja alaniini aminotransferaas (ALT).Mõlemad katalüüsivad vastavalt aspartaadilt ja alaniinilt aminorühma ülekannet α-ketoglutaraadile ning moodustub glutamaat. Aspartaadi puhul moodustub veel oksaloatsetaat ja alaniini puhul püruvaat. Teiste aminohapete aminotransferaaside tase ja roll on märksa tagasihoidlikum. Aminotransferaaside toimes on oluline roll püridoksaalfosfaadil (vitamiin B 6 derivaat). Transamiinimisreaktsioonide tasakaalukonstant on ühe lähedal. See tähendab, et transamiinimine võib vajadusel teostada nii kataboolset aminohapete aminorühma eemaldamist kui ka aminohapete sünteesi. Meditsiiniline taust: aminotransferaasid on rakusisesed ensüümid, mille tase veres on normaalses olukorras väga madal. Kuna transamiinimine on võimsam just maksas, on AST 2 ja ALT eriti sobivad markerid maksaprobleemide hindamiseks. Ühesõnaga nad on maksa-
annaabi.ee 
